Добавил:
kiopkiopkiop18@yandex.ru Вовсе не секретарь, но почту проверяю Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

2 курс / Биохимия / Обмен белков и ферменты

.pdf
Скачиваний:
1
Добавлен:
23.03.2024
Размер:
693.17 Кб
Скачать

Литература Березов, Т.Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М. :

Медицина, 1998. – С. 126–129, 439, 579–580, 654.

Биохимия : учебник для вузов / под ред. проф. Е.С. Северина. – М. :

ГЭОТАР-МЕД, 2011. – С. 118–123.

Задача 4. У рабочего полиграфического производства, имеющего контакт со свинцом, при поступлении на работу были следующие показатели активности ферментов крови: глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы – 2850 ед./л эритроцитов, лактатдегидрогеназы – 3000 ед./л эритроцитов. Через 4 года во время ежегодного медицинского осмотра у него оказались следующие показатели активности ферментов крови: глюкозо-6- фосфатдегидрогеназы – 2090 ед./л эритроцитов, лактатдегидрогеназы – 2500 ед./л эритроцитов.

Каковы особенности строения дегидрогеназ? Каковы возможные механизмы интоксикации на данном производстве? Какие вещества являются ингибиторами дегидрогеназ? Оцените состояние рабочего и сделайте вывод о том, может ли он продолжать работу на данном производстве?

Литература Березов, Т.Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М. :

Медицина, 1998. – С. 354–355.

Биохимия : учебник для вузов / под ред. проф. Е.С. Северина. – М. :

ГЭОТАР-МЕД, 2011. – С. 335–336, 352–354, 421–422, 647–649.

Белки и ферменты : учебно-методическое пособие к практическим заняти-

ям по биологической химии / под ред. проф. В.А. Дадали, доц. Р.Н. Павловой. – СПб. : Изд-во СЗГМУ им. И.И. Мечникова, 2013.

Задача 5. Для диагностики инфаркта миокарда (ИМ) большое значение имеет время появления кардиомаркеров в сыворотке крови и время их выведения. Дайте характеристику маркерам, используемым в диагностике ИМ и нарисуйте график динамики присутствия кардиомаркеров в сыворотке крови при ИМ. Сравните результаты биохимических исследований крови трех больных, выберите соответствующий диагноз и обоснуйте ваш выбор: 1) инфаркт миокарда, 2) миозит, 3) стенокардия, 4) вероятность инфаркта исключить нельзя.

Литература Биохимия : учебник для вузов / под ред. проф. Е.С. Северина. – М. :

ГЭОТАР-МЕД, 2011. – С. 119–123.

91

Пациент

Результаты анализа крови

Время после приступа боли

 

 

 

1

Миоглобин – , тропонины Т и I – нор-

2 ч

 

ма, КК – норма, АСТ и ЛДГ – норма

 

2

Миоглобин – норма, тропонины Т и I –

3 дня

3

, КК – норма, АСТ – , ЛДГ –

14 ч

Миоглобин – , тропонины Т и I – ,

 

КК – , АСТ – , ЛДГ – чуть выше

 

 

нормы

 

Задача 6. При тромбоэмболии легочной и периферических артерий, сосудов мозга, непроходимости центральной артерии сетчатки глаза, остром инфаркте миокарда показаны препараты: стрептазы (стрептокиназы), стрептодеказы, фибринолизина.

Какова природа и механизм действия данных лекарственных препаратов? Что такое иммобилизованные ферменты?

Литература Березов, Т.Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М. :

Медицина, 1998. – С. 163–164, 167–168.

Биохимия : учебник для вузов / под ред. проф. Е.С. Северина. – М. :

ГЭОТАР-МЕД, 2011. – С. 121–122.

Задача 7. Объясните лечебный эффект парааминометилбензойной кислоты (PAMBA), контрикала и диакарба. Используя материалы занятий по темам «Витамины», «Ферменты», расскажите о механизме действия ряда сульфаниламидных препаратов. Какой тип ингибирования лежит в основе их действия?

Литература Березов, Т.Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М. :

Медицина, 1998. – С. 149–150, 607, 614.

Биохимия : учебник для вузов / под ред. проф. Е.С. Северина. – М. :

ГЭОТАР-МЕД, 2011. – С. 101–107.

Задача 8. Какую ферментотерапию можно рекомендовать при воспалительных заболеваниях дыхательных путей (трахеит, бронхит, пневмония и др.) с целью облегчения удаления вязких экссудатов и мокроты?

Какие ферменты используются при лечении гнойных ран, ожогов, трофических язв? Чем объясняется действие данных препаратов? Какой еще вариант заместительной терапии можно предложить для ряда протеолитических ферментов?

Литература Березов, Т.Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М. :

Медицина, 1998. – С. 167–168, 419–421.

92

Биохимия : учебник для вузов / под ред. проф. Е.С. Северина. – М. :

ГЭОТАР-МЕД, 2011. – С. 121–122.

Задача 9. При анализе протеинограммы больного с жалобами на недомогание, слабость, боль в области сердца и отдельных суставах, температуру 37,8° С в течение недели установлено следующее распределение белковых фракций: альбумины – 43 %, α1-глобулины – 8,3 %, α2-глобулины – 12,5 %, β-глобулины – 14,2 %, γ-глобулины – 22 %. Общий белок крови – 70 г/л.

Сопоставьте с нормой каждую фракцию. О каком типе патологических изменений в организме можно думать? Чем объяснить отклонения в белковых фракциях? Что такое белки острой фазы, какое их диагностическое значение?

Литература Березов, Т.Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М. :

Медицина, 1998. – С. 579–580, 615.

Биохимия : учебник для вузов / под ред. проф. Е.С. Северина. – М. :

ГЭОТАР-МЕД, 2011. – С. 669–673.

Задача 10. При анализе протеинограммы рабочего, длительно контактирующего с четыреххлористым углеродом (СС14), установлено следующее распределение белковых фракций: альбумины – 43 %, α1- глобулины – 4,9 %, α2-глобулины – 10,1 %, β-глобулины – 17,3 %, γ- глобулины – 24,9 %. Общий белок крови – 59 г/л.

При патологии какого органа наиболее часто встречается такое распределение белковых фракций? Как можно объяснить изменения в содержании белковых фракций? Какие ферменты плазмы крови необходимо исследовать для подтверждения диагноза? Расскажите о транспортных белках плазмы крови. Альбумины, их функции в организме, место синтеза.

Литература Березов, Т.Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М. :

Медицина, 1998. – С. 579–580, 615.

Биохимия : учебник для вузов / под ред. проф. Е.С. Северина. – М. :

ГЭОТАР-МЕД, 2011. – С. 669–673.

Задача 11. У больного в крови повышена активность двух изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ1, ЛДГ2), появилась трансамидиназа. Общий белок крови – 56 г/л. Отношение альбуминов к глобулинам равняется 0,9. Протеинограмма плазмы крови больного: альбумины – 45 %, α1-глобулины – 5 %, α2-глобулины – 25 %, β-глобулины – 15 %, γ-глобу-

93

лины – 10 %. В моче больного также появилась трансамидиназа, выявлена протеинурия.

О патологии какого органа следует думать в данном случае? Почему наблюдается такое распределение белковых фракций?

Литература Березов, Т.Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М. :

Медицина, 1998. – С. 579–580, 615.

Биохимия : учебник для вузов / под ред. проф. Е.С. Северина. – М. :

ГЭОТАР-МЕД, 2011. – С. 669–673.

Задача 12. При анализе протеинограммы больного с жалобами на кашель с обильным отделением мокроты, некоторые признаки одышки, периодически повторяющиеся пневмонии в течение последних 5 лет установлено следующее распределение белковых фракций: альбумины – 41 %, α1-глобулины – 5,5 %, α2-глобулины – 15,4 %, β-глобулины – 8,9 %, γ-глобулины – 29,2 %. Общий белок крови в норме.

Для какого типа патологического состояния характерна данная протеинограмма? Чем можно объяснить изменения в составе белковых фракций? Расскажите о γ-глобулиновой фракции. Какие белки входят в ее состав, их роль в организме? Что такое парапротеины?

Литература Березов, Т.Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М. :

Медицина, 1998. – С. 579–580, 615.

Биохимия : учебник для вузов / под ред. проф. Е.С. Северина. – М. :

ГЭОТАР-МЕД, 2011. – С. 669–673.

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ

ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ

1. БЕЛОК КРОВИ, ТРАНСПОРТИРУЮЩИЙ МЕДЬ – ЭТО

а) С-реактивный белок б) церулоплазмин в) гаптоглобин г) трансферрин д) альбумин

2. БЕЛОК КРОВИ, ТРАНСПОРТИРУЮЩИЙ ЖЕЛЕЗО, – ЭТО

а) С-реактивный белок б) церулоплазмин в) фибрин г) трансферрин

94

д) альбумин

3.ДЕЙСТВИЕ ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ, ВХОДЯЩИХ В СОСТАВ ГЕРБИЦИДОВ, ПЕСТИЦИДОВ И ДРУГИХ, ПРИВОДИТ К

а) ингибированию тиоловых ферментов б) обратимому ингибированию холинэстеразы и ацетилхолинэстеразы

в) необратимому ингибированию холинэстеразы и ацетилхолинэстеразы

г) активации тиоловых ферментов д) активации холинэстеразы и ацетилхолинэстеразы

4.ДИАГНОСТИЧЕСКИ ЗНАЧИМЫМ ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА ЯВЛЯЕТСЯ НАРАСТАНИЕ В КРОВИ ИЗОФЕРМЕНТОВ ЛДГ

а) ЛДГ3 б) ЛДГ4,ЛДГ5

в) ЛДГ1,ЛДГ2 г) ЛДГ4 д) ЛДГ5

5.ДИАГНОСТИЧЕСКИ ЗНАЧИМЫМ ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА ЯВЛЯЕТСЯ

ИЗМЕНЕНИЕ ИЗОФЕРМЕНТНОГО СПЕКТРА КРОВИ

а) ЛДГ3, КФК – изоформа МВ б) ЛДГ4,ЛДГ5, КФК – изоформа МВ

в) ЛДГ1,ЛДГ2, КФК – изоформа ВВ г) ЛДГ4,ЛДГ5, КФК – изоформа ВВ д) ЛДГ1,ЛДГ2, КФК – изоформа МВ

6.ОСТРЫЙ ПАНКРЕАТИТ СОПРОВОЖДАЕТСЯ РОСТОМ АКТИВНОСТИ АМИЛАЗЫ КРОВИ В РЕЗУЛЬТАТЕ

а) перехода неактивной формы фермента в активную б) усиленного синтеза фермента клетками поджелудочной железы в) образования мультиферментных комплексов

г) изменения проницаемости клеточных мембран и выхода фермента в кровь

д) компенсаторной выработки фермента другими органами

7.ОСТРЫЙ ПАНКРЕАТИТ СОПРОВОЖДАЕТСЯ РОСТОМ В КРОВИ АКТИВНОСТЕЙ ФЕРМЕНТОВ

а) креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы б) амилазы, липазы в) аланинаминотрансферазы, креатинкиназы

г) аланинаминотрансферазы, глутаматдегидрогеназы д) креатинкиназы, лактатдегидрогеназы

95

8.ФЕРМЕНТНЫЙ СПЕКТР КРОВИ КФК АСТ АЛТ АМИЛАЗА НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНО СООТВЕТСТВУЕТ ПАТОЛОГИИ

а) поджелудочной железы

г) почек

б) печени

д) легких

в) миокарда

 

9.ФЕРМЕНТНЫЙ СПЕКТР КРОВИ АЛТ АСТ АМИЛАЗА КФК НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНО СООТВЕТСТВУЕТ ПАТОЛОГИИ

а) поджелудочной железы б) печени в) миокарда г) почек д) легких

10.ФЕРМЕНТНЫЙ СПЕКТР КРОВИ АМИЛАЗА АЛТ АСТ КФК НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНО СООТВЕТСТВУЕТ ПАТОЛОГИИ

а) поджелудочной железы

г) почек

б) печени

д) легких

в) миокарда

 

11.ФЕРМЕНТНЫЙ СПЕКТР КРОВИ ТРАНСАМИДИНАЗА ЛДГ2 АСТ НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНО СООТВЕТСТВУЕТ ПАТОЛОГИИ

а) поджелудочной железы

г) почек

б) печени

д) легких

в) миокарда

 

12.РЕЗУЛЬТАТ ПРОТЕИНОГРАММЫ: ДИСПРОТЕИНЕМИЯ; АЛЬБУМИНЫ

СНИЖЕНЫ; ГЛОБУЛИНЫ: α1 – ПОВЫШЕНЫ, α2 – ПОВЫШЕНЫ НЕЗНАЧИТЕЛЬНО, β И γ – В НОРМЕ – НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТЕН ДЛЯ

а) хронического гепатита б) нарушения почечной фильтрации

в) острого воспалительного процесса г) хронического воспалительного процесса д) хронического гастрита

13.ХРОНИЧЕСКИЙ ВОСПАЛИТЕЛЬНЫЙ ПРОЦЕСС НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНО ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ СЛЕДУЮЩИМ РАСПРЕДЕЛЕНИЕМ БЕЛКОВЫХ ФРАКЦИЙ КРОВИ ПРИ ЭЛЕКТРОФОРЕЗЕ

а) 1-глобулины значительно повышены б) альбумины снижены, все фракции глобулинов в норме в) 1-глобулины резко снижены г) 2- и -глобулиновые фракции повышены

д) альбумины и глобулины снижены

96

14.ОСТРЫЙ ВОСПАЛИТЕЛЬНЫЙ ПРОЦЕСС НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНО ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ СЛЕДУЮЩИМ РАСПРЕДЕЛЕНИЕМ БЕЛКОВЫХ ФРАКЦИЙ КРОВИ ПРИ ЭЛЕКТРОФОРЕЗЕ

а) альбумины и глобулины снижены б) альбумины снижены, 1-глобулины значительно повышены в) -глобулины значительно повышены

г) значительно снижены альбумины, глобулины в норме д) 1-глобулины снижены

ВЫБЕРИТЕ ВСЕ ПРАВИЛЬНЫЕ ОТВЕТЫ

15. ТИОЛОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ

а) содержат SH-группы в активном центре

б) снижают активность при действии Hg2+ в) активируются Hg2+

г) активируются Н2О2 д) это дегидрогеназы

16.СНИЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ СЫВОРОТКИ КРОВИ НАБЛЮДАЕТСЯ ПРИ

а) обратимом ингибировании фермента фосфорорганическими соединениями

б) необратимом ингибировании фермента фосфорорганическими соединениями

в) действии ионов Са2+ г) нарушении белково-синтетической функции печени д) действии ионов Мg2+

17. КАРДИОМАРКЕРАМИ ЯВЛЯЮТСЯ

а) холинэстераза б) креатинфосфокиназа в) трансамидиназа

г) тропонины Т и I д) миозин

18. ГИПОПРОТЕИНЕМИЯ ИМЕЕТ МЕСТО ПРИ

а) заболевании почек б) беременности в) голодании

г) хронических поражениях печени д) обезвоживании организма

19. ГИПЕРПРОТЕИНЕМИЯ ИМЕЕТ МЕСТО ПРИ

а) заболеваниях почек

97

б) острых инфекционных заболеваниях в) голодании г) хронических поражениях печени

д) обезвоживании организма

20.СНИЖЕНИЕ СОДЕРЖАНИЯ АЛЬБУМИНОВ В ПЛАЗМЕ КРОВИ ВОЗМОЖНО ПРИ

а) заболевании печени б) потере жидкости в) заболевании почек г) голодании д) интоксикации

21. БЕЛКАМИ «ОСТРОЙ ФАЗЫ» СЫВОРОТКИ КРОВИ ЯВЛЯЮТСЯ

а) миозин б) α1-антитрипсин

в) гаптоглобин г) кератин д) церулоплазмин

22. ТРАНСПОРТНЫМИ БЕЛКАМИ СЫВОРОТКИ КРОВИ ЯВЛЯЮТСЯ

а) α1-антитрипсин б) трансферрин

в) иммуноглобулин М г) церулоплазмин д) альбумины

УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ

23. ВЫСОКАЯ АКТИВНОСТЬ ФЕР-

ОРГАН

МЕНТОВ КРОВИ

 

1)

КФК – изоформа МВ, ЛДГ1,

А) печень

 

ЛДГ2, АСТ

Б) сердце

2)

ЛДГ5, АЛТ, АСТ

В) почки

3)

ЛДГ1, ЛДГ2, трансамидиназа

Г) тонкий кишечник

24. ВРЕМЯ ПОЯВЛЕНИЯ (УВЕЛИЧЕ-

ПОКАЗАТЕЛИ

НИЯ) ПОКАЗАТЕЛЯ КРОВИ ПРИ

 

ОСТРОМ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА

 

1)

2 ч

А) тропонины Т и I

2)

4–6 ч

Б) миоглобин

3)

8–12 ч

В) ЛДГ

 

 

Г) КФК (креатинфосфокиназа)

98

25. ГРУППЫ ФЕРМЕНТОВ СЫВО-

ФЕРМЕНТЫ

РОТКИ КРОВИ

 

1)

индикаторные

А) КФК (креатинфосфокиназа)

2)

секреторные

Б) АСТ

3)

экскреторные

В) холинэстераза

 

 

Г) α-амилаза (панкреатическая)

 

 

Д) ЛДГ

ДОПОЛНИТЕ

26.Ранним, но неспецифическим маркером острого инфаркта миокарда является белок ______________.

27.Наибольшая активность креатинфосфокиназы (КФК) представлена в клетках: 1. _______, 2. ________, 3.__________ _________.

28.Альбумины синтезируются клетками _______________.

29.Иммуноглобулины делят на 5 классов: ____, ____, ___, ___, ___.

30.Транспорт Fe+3 в крови осуществляет белок ___________________.

 

ОТВЕТЫ НА ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ

1:

б

16: б, г

2:

г

17: б, г

3:

в

18: а, б, в, г

4:

в

19: б, д

5:

д

20: а, в, г, д

6:

г

21: б, в, д

7:

б

22: б, г, д

8:

в

23: 1–Б; 2–А; 3–В

9:

б

24: 1–Б; 2–А, Г; 3–В

10:

а

25: 1–А, Б, Д; 2–В; 3–Г

11:

г

26: миоглобин

12:

в

27: мышц, сердца, нервной ткани

13:

г

28: печени

14:

б

29: A, D, E, M, G

15:

а, б, д

30: трансферрин

99

Тема 8. ПРОГРАММА КОНТРОЛЬНОЙ РАБОТЫ «ХИМИЯ БЕЛКОВ И ФЕРМЕНТОВ. ВИТАМИНЫ»

1.Биологическая роль белков и пептидов.

2.Первичная структура белка, ее определение, связи, ее образующие. Биологическая роль первичной структуры – влияние первичной структуры на более высокие уровни организации белковой молекулы. Инвариантные участки первичной структуры и их роль в функциональной активности молекулы белка. Значение вариабельных участков первичной структуры. Характеристика пептидной связи.

3.Вторичная структура белка. Причины образования спиральной структуры. Модель Поллинга–Кори. Типы вторичной структуры: α- спираль и β-складчатый слой. Причины возникновения и роль неупорядоченных участков вторичной структуры.

4.Третичная структура белков, биологическая роль. Связи, стабилизирующие третичную структуру. Характеристика, условия возникновения и нарушения дисульфидных, ионных, водородных, гидрофобных связей. Понятие доменов и их роль в структуре глобулярных белков. Белки фибриллярные и глобулярные. Причины образования глобулы.

5.Четвертичная структура белков, связи, ее стабилизирующие. Значение образования четвертичной структуры для биологической функции белков (биологическая роль).

6.Теоретические основы методов количественного определения белка в растворе. Определение белка биуретовым методом. Устройство

ипринцип работы фотоэлектроколориметра. Клинико-диагностическое значение определения белка в плазме крови, причины гипо- и гиперпротеинемий. Использование количественного определения белка в санитарно-гигиенической практике.

7.Характеристика растворов белков, условия, способствующие растворению белковых частиц.

8.Возникновение заряда белковой частицы при ее растворении. Влияние рН на ионизацию амино- и карбоксильных групп. Изоэлектрическое состояние белков.

9.Электрофоретическое разделение белков и теоретические основы метода. Зависимость электрофоретической подвижности от аминокислотного состава белка. Клинико-диагностическое значение метода.

10.Механизм обратимого осаждения белков. Практическое использование метода высаливания (обосновать ответ теоретическими особенностями строения глобулы и аминокислотного состава белка).

100