Такие транспортные липопротеины можно сравнить с орехом, который имеет скорлупу и ядро. Поверхность липопротеиновой частицы ("скорлупа") гидрофильна и сформирована белками, фосфолипидами и свободным холестеролом. Триацилглицеролы и эфиры холестерола составляют гидрофобное ядро.
Белки в липопротеинах называются апобелками. В каждом типе липопротеинов преобладают соответствующие ему апобелки, которые несут либо структурную функцию, либо являются ферментами метаболизма липопротеинов.
Различают четыре основных класса лиипопротеинов:
1.липопротеины высокой плотности (ЛПВП, α-липопротеины, α-ЛП),
2.липопротеины низкой плотности (ЛПНП, β-липопротеины, β-ЛП),
3.липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП, пре-β-липопротеины, пре-β-ЛП),
4.хиломикроны (ХМ).
Функциями липопротеинов крови являются
1.Перенос к клеткам тканей и органов
1.насыщенных и мононенасыщенных жирных кислот в составе триацилглицеролов для последующего депонирования или использования в качестве энергетических субстратов,
2.полиненасыщенных жирных кислот в составе эфиров холестерола для использования клетками в синтезе фосфолипидов или образования эйкозаноидов,
3.холестерола в качестве мембранного материала,
4.фосфолипидов в качестве мембранного материала,
Хиломикроны и ЛПОНП ответственны, в первую очередь, за транспорт жирных кислот в составе ТАГ. Липопротеины высокой и низкой плотности – за транспорт свободного холестерола и жирных кислот в составе его эфиров. ЛПВП способны также отдавать клеткам часть своей фосфолипидной оболочки.
5.Удаление избытка холестерола с мембран клеток.
6.Транспорт жирорастворимых витаминов.
7.Перенос стероидных гормонов (наряду со специфическими транспортными белками).
Металлопротеины. Представление о строении. Что такое металлоферменты? Основные представители и примеры.
Если в белке содержатся ионы одного или нескольких металлов, то такие белки называются металлопротеины. Ионы металлов соединены координационными связями с функциональными группами белка.
Металлопротеины часто являются ферментами. Ионы металлов входят в состав активного центра фермента и здесь:
1.участвуют в ориентации субстрата,
2.формируют ковалентные связи с интермедиатами реакции,
3.являются донорами или акцепторами электронов при взаимодействии фермента с субстратами.
Кферментативным металлопротеинам относятся белки, содержащие например:
1.медь – цитохромоксидаза, в комплексе с другими ферментами дыхательной цепи митохондрий участвует в синтезе АТФ,
2.железо – ферритин, депонирующий железо в клетке, трансферрин, переносящий железо в крови, сукцинатдегидрогеназа (фермент цикла трикарбоновых кислот),
3.цинк – алкогольдегидрогеназа, обеспечивающая метаболизм этанола и других спиртов, лактатдегидрогеназа, участвующая в метаболизме молочной кислоты, карбоангидраза, образующая
угольную кислоту из CO2 и H2O, щелочная фосфатаза, гидролизующая фосфорные эфиры различных соединений, α2-макроглобулин, антипротеазный белок крови, фермент кишечника карбоксипептидаза,
4.селен – тиреопероксидаза, участвующая в синтезе гормонов щитовидной железы, антиоксидантный фермент глутатионпероксидаза,
5.кальций – α-амилаза слюны и панкреатического сока, гидролизующая крахмал,
6.молибден – ксантиноксидаза, отвечающая за последние реакции катаболизма пуриновых оснований,
7.магний – гексокиназа, отвечающая за реакцию фосфорилирования глюкозы,
8.марганец – супероксиддисмутаза, отвечающая за реакцию нейтрализации кислородного радикала супероксид-аниона О2•¯,
9.никель – уреаза, отвечающая за распад мочевины.
Фосфопротеины. Каким образом присоединяется фосфатная группа к белку? Основные представители.
Фосфопротеины – это белки, в которых присутствует фосфатная группа. Она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина и треонина, т.е. тех аминокислот, которые содержат ОН-группу.
Представители: казеин молока, вителлин яичного желтка, ихтулин икры рыб.
Фосфорная кислота может выполнять:
Структурную роль, придавая заряд, растворимость и изменяя свойства белка, например, в казеине молока, яичном альбумине.
Функциональную роль. В клетке присутствует много белков, которые связаны с фосфатом не постоянно, а в зависимости от активности метаболизма. Белок может многократно переходить в фосфорилированную или в дефосфорилированную форму, что играет регулирующую роль в его работе.
СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ МИОГЛОБИНА:
Строение миоглобина:
Миоглобин содержит небелковую часть (гем) и белковую часть (апомиоглобин).
1.Гем - молекула, имеющая структуру циклического тетрапиррола, где 4 пиррольных кольца соединены метиленовыми мостиками и содержат 4 метальные, 2 винильные и 2 пропионатные боковые цепи. Эта органическая часть тема называется протопорфирином. Возможны 15 вариантов расположения боковых цепей, но в составе гемопротеинов присутствует только один изомер, называемый протопорфирин IX. В
теме 4 атома азота пиррольных колец протопорфирина IX связаны четырьмя координационными связями
с Fe2+, находящимся в центре молекулы (рис. 1-29).
2.Апомиоглобинбелковая часть миоглобина; первичная структура представлена последовательностью из 153 аминокислот, которые во вторичной структуре уложены в 8 ?-спиралей. ?-Спирали обозначают латинскими буквами от А до Н, начиная с N-конца полипептидной цепи, и содержат от 7 до 23 аминокислот. Для обозначения индивидуальных аминокислот в первичной структуре апомиоглобина используют либо написание их порядкового номера от N-конца (например, Гис64, Фен138), либо букву ?- спирали и порядковый номер данной аминокислоты в этой спирали, начиная с N-конца (например, Гис
F8).
Третичная структура имеет вид компактной глобулы (внутри практически нет свободного места), образованной за счёт петель и поворотов в области неспирализованных участков белка. Внутренняя часть молекулы почти целиком состоит из гидрофобных радикалов, за исключением двух остатков Гис, располагающихся в активном центре.
Миоглобин связывает кислород (образуется оксимиоглобин) и является основным его поставщиком для скелетных мышц.
Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обусловливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).
Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина:
одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,
при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. (в тканях) гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.
Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельно малых величин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.
СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ ГЕМОГЛОБИНА. Т- И R-ФОРМЫ ГЕМОГЛОБИНА:
Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe2+. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.
Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями, при этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.
Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. - альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.
Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы "в кармане" своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.
1.Дезоксиформа гемоглобина обозначается как Т-форма, напряженная, она обладает существенно более низким сродством к кислороду.
2.Оксигенированная форма, или R-форма, обладает высоким сродством к кислороду.
АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ЭФФЕКТЫ ГЕМОГЛОБИНА, КООПЕРАТИВНЫЙ ЭФФЕКТ, ЭФФЕКТ БОРА, ЭФФЕКТ 2,3-
ДИФОСФОГЛИЦЕРАТА. МЕХАНИЗМЫ, ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ:
Hb может находиться в двух состояниях (конформациях), обозначаемых как Т- и R-формы соответственно. Т- Форма (напряжённая от англ. tense) обладает существенно более низким сродством к O2 по сравнению с R- формой (на схеме справа). Связывание O2 с одной из субъединиц Т-формы приводит к локальным конформационным изменениям, которые ослабляют связь между субъединицами. С возрастанием парциального давления O2 увеличивается доля молекул Hb в высокоаффинной R-форме (от англ. relaxed). Благодаря кооперативным взаимодействиям между субъединицами с ростом концентрации кислорода повышается сродство Hb к O2, в результате чего кривая насыщения имеет сигмоидальный вид (см. Транспорт газов).
На равновесие между Т- и R-формами влияют различные аллостерические эффекторы, регулирующие связывание O2 гемоглобином (жёлтые стрелки). К наиболее важным эффекторам относятся CO2, Н+ и 2,3- дифосфоглицерат [ДФГ (BPG)]
Влияние рН на сродство гемоглобина к кислороду носит название эффекта Бора.
При закислении среды сродство снижается
при защелачивании – повышается 
При повышении концентрации протонов (закисление среды) в тканях возрастает освобождение кислорода из оксигемоглобина, в легких после удаления угольной кислоты (в виде СО2) из крови
и одновременном увеличении концентрации кислорода высвобождаются ионы Н+ из гемоглобина.
Н-Hb +O2 HbO2 + H2