10. Особенности структурной организации фибриллярных белков на примере коллагена и эластина.

Коллаген:

1. Первичная структура похожа на ломаную линию. Цепь построена из триплета, которой повторяется и имеет состав: гли-А-В (А,В – любые аминокислоты, кроме глицина, чаще всего пролин и гидроксипролин).

2. При формировании вторичной структуры из-за глицина, пролина, гидроксипролина не дают альфа-спиралей. Вместо них образуются три альфа-цепи, которые подобно нитям

обвивают цилиндр. Три эти спиральные альфа-цепи формируют повторяющийся фрагмент коллагена – тропоколлагена, который является третичной структурой коллагена.

Жесткость структуре придают кольца из пролина и оксипролина.

3. Четвертичная структура формируется ступенькообразно из тропоколлагеновых субъединиц.

Альфа-цепи коллагена имеют разное химическое строение.

Различают альфа1-цепи разных видов (1-4) И альфа2-цепи. По тому, какие цепи участвуют в образовании коллагена, различают:

1. Первый тип – две альфа1 (1) и альфа 2

2. Второй тип – три альфа1 (2)

3. Третий тип – три альфа1 (3)

4. Четвертый тип – три альфа1 (4)

Первый тип наиболее распространен – встречается в коже, сухожилиях, костной ткани. Второй тип – в хрящевой ткани.

Эластин

Эластин отличен от коллагена, обладает резиноподобными свойствами. Содержит в составе 800 аминокислот, спреди которых преобладают глицин, валин, аланин – аминокислоты с неполярными радикалами.

Пептидные цепи в эластине скреплены с помощью сшивок, в образовании которых участвуют остатки лизина. Образуется десмозин.

Наличие сшивок между пептидными цепочками с неупорядоченной, случайной конформацией позволяет всей сети волокон сжиматься и растягиваться.

11. Сложные белки: определение, классификация. Представления о гликопротеинах и протеогликанах. Гликопротеины: строение, свойства и функции.

Сложные белки - белки, которые помимо полипептидных цепей, имеют небелковую часть (ионы металлов, какие – либо органические молекулы с низкой или высокой молекулярной массой), присоединенную к белку слабыми или ковалентными связями.

Небелковая часть носит название простетическая группа. Сложный белок, состоящий из апопротеина (белковой части) и простетической группы – носит название «холопротеин».

Выделяют следующие виды сложных белков:

1. Фосфопротеины

2. Липопротеины

3. Гликопротеины

4. Нуклеопротеины

5. Металлопротеины

6. Кофакторпротеины

Гликопротеины (по Северину): Состоят из белка и углеводного остатка, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их

ферментативного протеолиза.

Отличаются от протеогликанов, углеводный остаток составляет меньше 20% от массы макромолекулы (хотя иногда к гликопротеидам относят также соединения группы крови, в которых полисахарид составляет до 80%, но нерегулярное строение отличает его от

протеогликанов).

Свойства гликопротеинов:

1. Отличаются повышенной термостабильностью, выдерживают действие как высоких, так и низких температур.

2. Чаще всего гликопротеины не содержатся в самих клетках, а секретируются в межклеточное пространство.

3. Также углеводный компонент в их состав обладает высокой специчностью, что обеспечивает «узнавание» гликопротеинами макромолекул и поверхностей клеток.

4. Гликопротеины труднее, чем обычные белки, поддаются действию протеолитических ферментов (трипсина, пепсина).