10. Свойства ферментов как биологических катализаторов: термолабильность, влияние рН среды, специфичность.

1) Термолабильность ферментов. Установлено, что скорость бол-ва биохим. реакций повышается в 2 раза при повышении t на 10°С и, наоборот. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Так, при t, не превышающей 45–50°С, скорость реакции увеличивается согласно теории химической кинетики. При t>50°С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса. При t=100°С почти все ферменты утрачивают свою активность (искл. фермент мышечной ткани – миокиназа). Оптимальной для действия большинства ферментов теплокровных животных является t= 40°С; в этих условиях скорость реакции оказывается максимальной вследствие увеличения кинетической энергии реагирующих молекул. При низких температурах (0°С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля.

2 ) Влияние рН. Ферменты обычно наиболее активны при рН = 6,0-8,0. Для каждого фермента сущ. зн-е рН, при котором наблюдается его max активность. Отклонения от оптимального зн-я рН приводит к уменьшению фермент. активности.

Влияние рН на активность ферментов связано с ионизацией функц. группы амин. остатков данного белка, обеспечивающих оптимальную конформацию активного центра фермента. При измнении рН отпросиходит изменение ионизации функц. групп молекулы белка.

Искл.: пепсин, оптимум рН==2,0. Объясняется это тем, что пепсин явл. компонентом жел. сока, содержащего свободную соляную к-ту, которая создаёт оптимальную кислую среду для действия фермента. Аргиназа, оптимум рН=10, такой среды нет в клетках печени, значит, in vivo аргиназа функционирует, по-видимому, не в своей оптимальной зоне рН среды.

3) Специфичность - наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул. Различают субстратную и каталитическую специфичности фермента.

1 . Субстратная специфичность - способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными субстратами. Различают:

• Абсолютная субстратная специфичность. Активный центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых организмах мало.

Пример фермента с абсолютной субстратной специфичностью - аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина.

• Групповая субстратная специфичность. Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.

Т ак, фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот.

• Стереоспецифичность. При наличии у субстрата нескольких стереоизомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них.

Стереоспецифичность к D-сахарам. Большинство моносахаридов и продуктов их обмена в организме человека и других млекопитающих относят к D-стереоизомерам. Ферменты, осуществляющие их метаболизм, имеют специфичность к D-, а не к L-сахарам.

Стереоспецифичность к L-аминокислотам. Белки человека состоят из аминокислот L-ряда. Большинство ферментов, обеспечивающих превращение аминокислот, имеет стереоспе-цифичность к L-аминокислотам.

Стереоспецифичность к цис-транс-изомерам. Фермент фумараза оказывает действие только на фумарат. Малеинат (цис-изомер фумарата) не является субстратом фумаразы.

Стереоспецифичность к α- и β-гликозидным связям. Фермент амилаза действует только на α-гликозидные связи, что позволяет гидролизовать крахмал и гликоген (полимеры глюкозы), остатки глюкозы в которых соединены α-гликозидными связями.

2. Каталитическая специфичность. Фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения. Это свойство обеспечивается строением каталитического участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата. Так, молекула глюкозо-6-фосфата в клетках печени человека - субстрат 4 различных ферментов: фосфоглюкомутазы, глюкозо-6-фосфатфосфатазы, фосфоглюкоизомеразы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы. Однако из-за особенностей строения каталитических участков этих ферментов происходит различное превращение этого соединения с образованием 4 различных продуктов.