4. Формы кислотности желудочного сока.

1) общая кислотность – 40-60 титр. ед – свободная HCl, связанная с белками HCl, кислые фосфорнокислые соли, органические кислоты. 2) свободная HCl – количество Н⁺ и Сl^- ионов 20-40 титр. ед. 3) связанная HCl – недиссоциированная соляная кислота белково-солянокислых комплексов 2-15 титр. ед.

Сумма свободной и связанной HCl – общая соляная кислота, она немного меньше общей кислотности, т.к. 2-5 титр. ед составляет кислотность, обусловленная кислыми фосфатами.

Кислотообразующая функция желудка оценивается по показателям секреции желудка (базальная и стимулирующая секреция). В норме базальная секреция: свободная HCl 20-60, общая кислотности 40-60; а стимулирующая секреция: свободная HCl 20-40, общая кислотность 40-60.

Роль HCl в переваривании белков. 1) набухание и денатурация белков – нативный денатурирующий агент. 2) оказывает бактерицидное действие. 3) создает определенное значение рН. 4) стимулирует выработку секретина. 5) ускоряет всасывание железа. 6) активирует пепсиноген в пепсин в 2е стадии: а) частичный протеолиз б) аутокатализ.

БИЛЕТ № 13

1. Хромопротеины, их строение, биологическая роль. Основные представители хромопротеинов.

Хромопротеины

Для них простетическая часть окрашена (chromos – краска). К хромопротеинам относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, ряд флавинсодержащих ферментов (сукцинатдегидрогеназа, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза), цитохромы (гемсодержащие белки) и т.д. Велика биологическая роль этих белков – участвуют в физиологических процессах: дыхание клетки, транспорте кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительных процессах.

Гемоглобин. Его белковая часть представлена глобином, небелковая – гемом. Это олигомерный белок, т.е. имеет четвертичную структуру, состоящую из 4 субъединиц.

 цепи построены из 141 АК-остатка.

 цепи из 146 АК-остатков [рис. 4-х субъединиц, в каждой нарисована точка - гем].

Каждая из субъединиц связана с гемом:

Основная функция гемоглобина – транспортная (кислород, углекислый газ). Также он представляет собой основную буферную систему крови (75% от всей буферной емкости крови).

Различают:

- HbO₂ – оксигемоглобин (связан с молекулой O2);

- HbCO – карбоксигемоглобин;

- HbCO₂ – карбгемоглобин;

- HbOH – метгемоглобин (образуется при соединении с нитросоединениями, не способен связывать кислород).

Типы гемоглобина. Всего известно более 100 типов, но их все делят на 2 группы:

1) Физиологические гемоглобины;

2) Патологические (аномальные).

К физиологическим гемоглобинам относятся:

- Hb P – примитивный гемоглобин, имеет место быть у 1-2 недельного эмбриона;

- Hb F – фетальный или гемоглобин плода, к моменту рождения составляет около 70% всего гемоглобина в крови;

- Hb A, Hb A₂, Hb A₃ – это гемоглобины взрослого организма. На Hb A приходится около 90-96%.

Физиологические типы гемоглобинов отличаются глобулиновой частью (АК-составом). Например Hb A содержит 2 и 2bb субъединицы, а Hb F – 2 и 2 субъединицы.

К аномальным (возникающих при наследственных заболеваниях) гемоглобинам относятся:

- HbS – гемоглобин, сопутствующий серповидно-клеточной анемии. Отличается от нормального тем, что с N-конца в 6 положении bb–цепи глутамин заменен на валин.

Миоглобин по сравнению с гемоглобином имеет третичную структуру, одну полипептидную цепь, один гем и может связывать одну молекулу кислорода. Гемоглобин и миоглобин функционируют вместе. Гемоглобин доставляет кислород из легких к тканям, а миоглобин перераспределяет его внутри клетки (доставляет к митохондриям).

Оба белка – гемопротеины, т.е. гемсодержащие белки.