2 Бензохиноновым соединением, носящим названии

е кофермента Q, или убихинона. При восстановлении

он присоединяет два электрона и два протона, образуя

гидрохиноновую форму CoQH₂. СoQ способен принима

ть водород от различных флавопротеинов. Система С

oQ представляет собой узловой пункт, куда стекается

водород, поступающий в дыхательную цепь от самых р

азличных субстратов. Хорошая растворимость в липид

ной фазе мембранных образований и относительно не

большой молекулярный вес придают СoQ свойство по

движного переносчика, взаимодействующего с фиксир

ованными электронпереносящими белками.

3 От СoQ на кислород представлен группой различн

ых гемсодержащих белков (гемопротеинов), называ

емых цитохромами. Отличаясь друг от друга структур

ой белкового компонента, все они имеют простетическ

ую геминовую группу, по строению близкую к гему гемо

глобина. Цитохромы переносят электроны последовате

льно от СoQ на конечный акцептор – кислород. На уча

стке NADH и СoQ осуществляется двухэлектронный п

еренос, цитохромы переносят по одному электрону. П

ри этом происходит обратимое окисление-восстанов

ление атома железа простетической группы, переходящее

о из Fe²⁺ в Fe³⁺. Следовательно, на данном участке цепи

должны дейс

твовать две молекулы цитохромов.

цит.b → цит.с₁ → цит.с → цит.а → цит.а₃ → О₂

а)CoQH₂ + 2Fe³⁺ - цит.b → CoQ + Fe²⁺ - цит.b + 2H⁺

б)2Fe²⁺ - цит.b + 2Fe³⁺ - цит.с → 2Fe³⁺ - цит.b + Fe²⁺ -

цит.с

в)2Fe²⁺ - цит. а₃ + 2Н⁺ + ½ О₂ → 2Fe³⁺ - цит. а₃ + Н₂О

«Активный» кислород присоединяет два протона из окруж

ающей среды, образуя воду. В этой реакции кислород, кА

к наиболее сильный окислитель, акцептируя электроны, с

оздает основную движущую силу для переноса электроно

в вдоль дыхательной цепи, в результате чего все выше ра

сположенные переносчики поддерживаются в окисленном

состоянии и оказываются способными принимать водоро

д и электроны, поставляемые от окисляемых субстратов.

4 В транспорте электронов принимают участие белки

(ферредоксины), содержащие негемовое железо, в мо

лекуле которых железо связывается с белком-носите

лем через атом серы. Отличительная особенность FeS-

белков – строение их активного центра, содержащего не

емовое железо, связанное нековалентными связями с ки

слотолабильной серой и серой, входящей в состав цисте

иновых остатков пептидной цепи. Разные типы железосер

оцентров (FeS-центры) широко распространены в клетках

. В зависимости от особенностей строения FeS-центров

ферредоксины могут одновременно переносить один ил

и два электрона. Все компоненты дыхательной цепи

локализуются на внутренней мембране митохондрий

и включены в состав белковых комплексов.

8.Дыхательная цепь: редокс-потенциалы дыхательных

переносчиков. Локализация пунктов сопряжения окисл

ения и фосфорилирования. Значение ступенчатого тр

анспорта электронов.

ОВ потенциал – Е (высокое\низкое сродство). от NADO₂

1 Коферменты NAD⁺ и NADP⁺ способны акцептировать во

дород от большого числа субстратов, Е которых ниже -0,3 В.

2 флавопротеины могут акцептировать водород от NADH

3 Система CoQ/CoQH₂ имеет величину Е_о, могут передать

свои восстанавливающие эквиваленты на хинон: FPН₂ + С

oQ → FP + СoQН₂ . СoQ способен принимать водород от

различных флавопротеинов.

4 цит.b → цит.с₁ → цит.с → цит.а → цит.а₃ → О₂

+70 мВ +212 мВ +210 мВ +210 мВ +385 +820 мВ

5 E ферредоксинов находится в диапазоне от -490 до –

310 мВ.Локализация пунктов сопряжения окисления и

фосфорилирования При переносе водорода на кислор

од каждая пара электронов, акцептируемых от субстрата,

трижды пересекает мембрану и каждый раз выводит пару

протонов. Первый переход совершается через восстанов

ленный FMNH₂. Вернувшись на внутреннюю поверхность

мембраны с помощью железосерных белков, электроны

переходят на 2 молекулы убихинона, каждая из которых

при этом захватывает протон из внутренней среды, обр

азуя гидрохинон. С его помощью электроны вновь выхо

дят наружу и возвращаются при участии цитохромов. 3 п

ункта сопряжения окисления и фосфорилирования. Ток

электронов по дыхательной цепи может подавляться пр

и действии на нее специфических и неспецифических и

нгибиторов. Ротенон и амитал (ингибиторы комплекса I

) блокируют образования протонного потенциала: преры

вают поступление водорода от NADH. Антимицин А ‒

типичный ингибитор комплекса bc₁ подавляет цикличе

ский перенос электронов. Цианиды, азиды, СО ингиби

руют цитохромоксидазу, блокируя передачу водорода

на кислород. На внутренней стороне мембраны электроны

восстанавливают еще одну пару молекул убихинона и

мигрируют наружу в третий раз. В ходе реакций окислении

я электроны, находящиеся на высокоэнергетическом уров

не в молекуле восстановителя (водорода), переходят на н

изкоэнергетическую орбиталь в молекуле окислителя, где

они сильнее притягиваются ядрами атомов.Многоступенч

атый характер окислительных процессов в живой клетке о

беспечивает постепенное освобождение энергии, которая

может быть в дальнейшем использована в реакциях, свя

занных с выполнением различных видов биологической

работы.