- •Билет №1
- •Билет №2
- •Использование ферментов в медицине происходит по трем направлениям:
- •Витамин в1 (тиамин, антиневритный)
- •Билет №3
- •IV класс. Лиазы.
- •2. Витамин в2 (рибофлавин, витамин роста)
- •Билет №4
- •2. Витамин н (биотин, антисеборейный)
- •Билет №5
- •Регуляция активности ферментов
- •Витамин в3 (ниацин, рр, антипеллагрический)
- •Билет№6
- •Дегидрогеназы:
- •2. Витамин d (кальциферол,антирахитический)
- •Билет 13
- •1 Механизмы катализа
- •2 Витамин к-жирорастворимый (нафтохиноны, антигеморрагический)
- •1 Сложные белки
- •Билет 15
- •2. Строение ферментов
- •Билет 16
- •1 VI класс. Лигазы
- •2 Витамин е –жирорастворимый (токоферол, антистерильный)
- •3 Сложные белки
- •Билет 17
- •2 Витамин в12-водорастворимый (кобаламин, антианемический)
- •Билет 18
- •1 Регуляция активности ферментов
- •8. Аллостерическая регуляция
- •2 Витамин е жирорастворимый (токоферол, антистерильный)
- •Билет №7
- •2. Витамин в3 (ниацин, рр, антипеллагрический)
- •1. Трансферазы.
- •2. Витамин а (ретинол, антиксерофтальмический)
- •1. Уровни организации белков
- •2. Витамин в2 (рибофлавин, витамин роста)
- •1. III класс. Гидролазы.
- •1. V класс. Изомеразы
- •2. Витамин в3 (ниацин, рр, антипеллагрический)
- •1. Физико-химические свойства белков
Билет №1
Ферменты (энзимы) - органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Строение ферментов: Все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Подобно белкам они делятся на простые и сложные.
Простые состоят только из аминокислот – пепсин, трипсин, лизоцим.
Сложные ферменты имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор может называться коферментом, если он легко отделяется от апобелка, или простетической группой, если он связан с белком прочно.
Для осуществления катализа необходим комплекс апобелка и кофактора, по отдельности они катализ осуществить не могут.
В составе апофермента выделяют несколько участков, выполняющих различную функцию.
1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков, обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.
В свою очередь в активном центре выделяют два участка:
• Якорный (или контактный, или связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре
• Каталитический – отвечает непосредственно за осуществление реакции.
2. Аллостерический центр – регуляторный центр, пространственно отделен от активного, имеется не у всех ферментов и осуществляет регуляцию активности фермента. Связывание с ним какой-либо молекулы, называемой эффектором, модулятором, регулятором, активатором или ингибитором, вызывает изменение конфигурации белка и, как следствие, скорости ферментативной реакции.
Ферменты делятся:
• на классы – по типу катализируемой реакции,
• каждый класс подразделяется на подклассы – по природе атакуемой химической группы,
• подклассы делятся на подподклассы – по характеру атакуемой связи или по природе акцептора.
Выделяют 6 классов ферментов
I. Оксидоредуктазы, II. Трансферазы, III. Гидролазы, IV. Лиазы, V. Изомера-зы, VI. Лигазы
Каждому ферменту присваивается четырехзначный порядковый номер: Например, алкогольдегидрогеназа имеет номер КФ 1.1.1.1. – это оксидоредук-таза, действует на ОН-группу донора с НАД в качестве акцептора с первым порядковым номером в своем подподклассе; лактатдегидрогеназа – КФ 1.1.1.27.
Проферменты - неактивные предшественники ферментов, образующиеся в процессе их биосинтеза. Превращаются в активные ферменты в результате реакции ограниченного протеолиза. Биологическое значение П. заключается в предотвращении преждевременного проявления ферментативной активности внутри клеток и тканей, в которых осуществляется биосинтез ферментов.
Изоферменты — это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах.
2. ВИТАМИН С (АСКОРБИНОВАЯ КИСЛОТА, АНТИЦИН-ГОТНЫЙ, антискорбубный) Суточная потребность 100 мг
Источники-Свежие овощи и фрукты
Биохимические функции
Участие в окислительных процессах в качестве кофермента гидроксилаз. 1. Реакции гидроксилирования:
• пролина в гидрооксипролин при «созревании» коллагена, синтезе гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата;
• при синтезе гормонов надпочечников (кортикостероидов и катехоламинов), тиреоидных гормонов;
• при синтезе серотонина; • при синтезе карнитина – вещества необходимого для окисления жирных кислот.
2. Превращение фолиевой кислоты в коферментную форму.
3. Восстановление Fe3+ в Fe2+ в кишечнике (улучшение всасывания) и в крови (высвобождение из связи с трансферрином).
4. Участие в иммунных реакциях иммунитета:
• повышает продукцию защитных белков нейтрофилов;
• высокие дозы витамина бактерицидную активность и миграцию нейтрофилов.
5. Антиоксидант:
• сбережение витамина Е; • лимитирование свободнорадикальных реакций;
• ограничивает воспаление;
6. Активация фермента гексокиназы («ловушки глюкозы»).
При гиповитаминозе С происходит слипание сперматозоидов и возникает мужское бесплодие. Цинга — нарушение синтеза коллагена и хондроитинсульфата, что приводит к ломкости и проницаемости капилляров. В результате ухудшается заживление ран. Снижается всасываемость железа в кишечнике и уменьшается активность фолиевой кислоты – это приводит к анемии. Нарушение иммунитета, особенно легочного, быстрая утомляемость.
У детей дефицит аскорбиновой кислоты приводит к болезни Меллера-Барлоу, проявляющуюся в поражении костей.
Лекарственные формы: Аскорбиновая кислота чистая или с глюкозой
Аскорбиновая кислота, сод-яся в моче восст-т 2,6-дихлорфенолиндофенол. По кол-ву красителя, затраченному на титрование, опред-т кол-во вит. С. Как только весь вит.С окислится, титруемый р-р приобретает розовую окраску за счёт образ-я в кислой среде недиссоциированных молекул 2,6-дихлорфенолиндофенола.
3. Биуретовая р-ия: универсальная р-ия на обнаружение пептидной связи в белках и пептидах. Пептидная группа образует в щелочной среде с ионами Сu2+ комплексное соединение фиолетового цвета с красным или синим оттенком в завис-ти от числа пептидных связей. Интенсивность окрашивания пропорциональна кол-ву пептидных групп.
Нингидриновая р-ия: универ-я р-ия для обнар-я любых а-аминогрупп, сод-ся в а-АК, пептидах, белках. А-аминогруппа АК, взаимод-я с нингидрином, обр-т комплекс сине-фиолетового цвета. При нагревании АК с нингидрином происходит окислительное дезаминирование а-аминогрупп и восст-ие нингидрина. Восстановленный нингидрин реагирует с аммиаком и др. мол-лой окисленного нингидрина с образ-м окрашенного продукта.