Контрольные вопросы

1. Дайте определение аминокислотам.

2. Какие химические свойства характерны для аминокислот?

3. Перечислите типы классификации аминокислот.

4. Охарактеризуйте биологические функции глицина и цистеина.

5. Какие аминокислоты относятся к нестандартным?

1.5. Белки: ковалентная структура и биологические функции

Белки – высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью α-аминокислот.

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков.

Аминокислоты в молекуле белка соединены между собой пептидными связями (–СО–NH–), образуя полипептидные цепи. Пептидная связь возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой, что сопровождается выделением молекулы воды.

В белках различают несколько уровней структурной организации. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью аминокислотных остатков, соединенных между собой при помощи пептидной связи. Вторичная структура возникает за счет образования водородных связей между группами N–H и О=С данной полипептидной цепи, что приводит к упорядоченному расположению гибкой полипептидной цепи в виде спиральной или складчатой структуры. Третичная структура возникает в результате взаимодействия между боковыми цепями аминокислотных остатков полипептидных цепей. К таким взаимодействиям относятся водородные, дисульфидные и ионные связи, ван-дер-ваальсовы и гидрофобные силы. В результате таких взаимодействий полипептидная цепь свертывается очень сложным, но вместе с тем определенным образом, приобретая характерную пространственную конфигурацию. Межмолекулярные взаимодействия между отдельными полипептидными цепями, обладающими вторичной и третичной структурой, могут приводить к образованию агрегатов, то есть к возникновению четвертичной структуры белка. Структура белковой молекулы очень лабильна и легко разрушается под влиянием различных физических и химических воздействий, в результате чего изменяются ее биологические и физико-химические свойства.

Белки обладают рядом уникальных свойств, не присущих другим соединениям:

1) неисчерпаемостью многообразия структуры при строгой специфичности данного конкретного белка;

2) способностью к внутримолекулярному взаимодействию;

3) способностью изменять структуру под воздействием фактора среды и восстанавливать ее при снятии данного воздействия;

4) способностью белков катализировать химические реакции.

Классификация белков

По химическому составу белки делятся:

на протеины – белки, при гидролизе которых образуются только аминокислоты;

протеиды (сложные белки) – белки, при гидролизе которых помимо аминокислоты образуются и другие компоненты, например липопротеиды;

По форме молекул белки делятся:

на фибриллярные (от лат. слова «фибрилла – волоконце) – нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, большинство этих белков выполняют структурную и защитную функции;

глобулярные (от лат. слова «глобула» – шарик) – имеют плотную компактную структуру сферической формы. К белкам данной группы относятся почти все ферменты, транспортные белки крови, антитела, пищевые белки.