- •Белки и их биологическая роль
- •Характеристика простых белков
- •Методы разделения (фракционирования) белков
- •Характеристика сложных белков
- •Хромопротеины
- •Липид-белковые комплексы
- •Нуклеопротеины
- •Состав нк:
- •Углевод-белковые комплексы
- •Хондроитинсульфаты (хс). Это полимеры, структурной единицей которых является димер, состоящий из глюкуроновой кислоты и n-ацетилгалактозамина (сульфатирован по 4 или 6 положению).
- •Фосфопротеины
- •Ферменты
- •Строение коферментов
- •Изоферменты
- •Свойства ферментов
- •Классификация и номенклатура ферментов
- •Номенклатура ферментов
- •Современные представления о ферментативном катализе
- •Молекулярные эффекты действия ферментов
- •Теория кислотно-основного катализа
- •Регуляция активности ферментов
- •Обмен веществ
- •Обмен белков Переваривание и всасывание белков
- •Превращение белков в органах пищеварения
- •Переваривание сложных белков и их катаболизм
- •Гниение белков и обезвреживание его продуктов
- •Метаболизм аминокислот
- •Общие пути обмена веществ
- •Образование конечных азотистых продуктов
- •Временное обезвреживание аммиака
- •Орнитиновый цикл мочевинообразования
- •Синтез и распад нуклеотидов
- •А. Окисление пуриновых нуклеозидов
- •I. Превращение пвк
- •II. Цикл Кребса:
- •Функции цтк:
- •III. Биологическое окисление.
- •Дыхательная цепь (дц) (или Цепь Переноса Электронов – цпэ, или Электрон-Транспортная Цепь – этц)
- •Функционирование дц
- •Окислительное фосфорилирование
- •Альтернативные варианты биологического окисления
- •Репликация (самоудвоение, биосинтез) днк
- •Транскрипция (передача информации с днк на рнк) или биосинтез рнк
- •Трансляция (биосинтез белка)
- •Адресование белков
- •Регуляция биосинтеза белка
- •Обмен углеводов
- •Простагландины, простациклины, тромбоксаны и лейкотриены
- •Переваривание липидов
- •Механизм ресинтеза жира
- •Транспортные формы липидов в организме
- •Превращение липидов в тканях
- •Биосинтез глицерина и вжк в тканях
- •Биосинтез холестерина (хс)
- •Патология липидного обмена
- •Классификация гормонов
- •Механизм действия гормонов
- •Гормоны центральных желез - гипоталамуса и гипофиза
- •Гормоны щитовидной железы
- •Гормоны паращитовидных желез
- •Гормоны поджелудочной железы (пж)
- •Гормоны половых желез
- •Классификация витаминов
- •Роль витаминов в обмене веществ
- •Понятие о гиповитаминозах, авитаминозах и гипервитаминозах
- •Причины гиповитаминозов
- •Жирорастворимые витамины Витамин а
- •Витамин d
- •Витамин е
- •Роль витамина е в обмене веществ
- •Витамин к
- •Роль витамина к в обмене веществ
- •Водорастворимые витамины Витамин с
- •Роль витамина с в обмене веществ
- •Витамин р
- •Витамин в1
- •Витамин в2
- •Витамин рр
- •Витамин в6
- •Витамин в9, в10, вс (фолиевая кислота)
- •Витамин в12
- •Витамин в3
- •Витамин н (биотин)
- •Витаминоподобные вещества Парааминобензойная кислота
- •Гидроксилирование ксенобиотиков с участием микросомальной монооксигеназной системы
- •Роль печени в пигментном обмене
- •Биосинтез гема
- •Распад гема
- •Патология пигментного обмена
- •Биохимия крови Типы изменения биохимического состава крови
- •Белковый состав крови Функции белков крови:
- •Общий белок
- •Альбумины
- •Глобулины в норме 20-30 г/л
- •Небелковые азотсодержащие вещества Остаточный азот
- •Углеводный обмен
- •Липидный обмен
- •Минеральный обмен
- •Ферменты плазмы крови
- •Физические свойства мочи здорового человека, их изменения при патологии
- •Показатели химического состава мочи
- •Особенности обмена веществ в нервной ткани
- •Химическая передача нервного возбуждения
- •Тропомиозин
Химическая передача нервного возбуждения
Передача возбуждения с одной клетки на другую происходит с помощью нейромедиаторов:
- нейропептидов;
- АК;
- ацетилхолина;
- биогенных аминов (адреналин, норадреналин, ДОФА, серотонин).
Также в механизме передачи нервного возбуждения важную роль играют:
- натриевый насос (Na-K-АТФаза);
- натриевые каналы;
- калиевые каналы.
Последовательность процессов:
1. в результате воздействия раздражителя в синаптическую щель из визикул высвобождается нейромедиатор;
2. нейромедиатор диффундирует к мембранам 2 нервных клеток;
3. присоединяется к своему рецептору;
4. изменяется конформация рецептора;
5. происходит открытие натриевых и калиевых каналов, при этом ионы натрия идут в клетки, а калия - из них.
После удаления (разрушения) нейромедиатора начинает работать Na-K-насос, т.е. АТФаза удаляет ионы натрия из клеток, а ионы калия возвращаются. В результате очаг возбуждения снимается.
Каждый нейромедиатор действует в синапсах на свой рецептор. В холинергических синапсах основным медиатором является ацетилхолин (АХ). Он образуется из Ац-КоА и холина: [рис. (CH3)3-N-CH2-CH2OH (это холин) + CH3-COSKoA (холинацетилтрансфераза, -HSKoA) (CH3)3-N-CH2-CH2OСОСН3 (это АХ)]. Разрушается АХ под влиянием холинэстеразы.
В адренергических синапсах образуются ДОФамин, норадреналин. Образование происходит из фенилаланина, который сначала преобразуется в тирозин: ФЕН(фенилаланингидроксилаза, +1/2О2) ТИР. Далее ТИР(гидроксилаза, +1/2О2) ДОФА (декарбоксилаза, -СО2) ДОФамин (гидроксилаза, +1/2О2)норадреналин. [рис. всех этих формул] Разрушаются эти нейромедиаторы под действием моноаминооксидаз.
В серотонинергических синапсах образуется серотонин из АК триптофана: [рис. триптофан(гидроксилаза, +1/2О2) 5-окситриптофан (декарбоксилаза, -СО2) 5-окситриптамин (серотонин)]. Разрушается под действием моноаминооксидаз
Биохимия мышечной ткани
Мышечная ткань составляет 40-42% от массы тела и около 50% от обмена веществ приходится именно на мышечную ткань, а при интенсивной мышечной работе: до 80% от обмена веществ.
Функции мышечной ткани:
1. сократительная;
2. теплопродукционная.
Структурные элементы: мембрана – сарколемма, цитоплазма – саркоплазма, сократительные элементы – миофибриллы. Строение под электронным микроскопом: изотропные диски, анизотропные диски, Z-линия.
Химический состав:
70-80% воды, 17-21% белков. Белки различны в разных местах: белки стромы – опорные (коллаген, эластин), белки саркоплазмы – ферменты (альбумины, глобулины, миоглобин). Миоглобин – хромопротеин, по структуре похож на гемоглобин и точно так же связывает кислород, но не трансформирует его. Белки миофибрилл: миозин (50% всех белков миофибрилл), актин (25% белков), тропомиозин, тропонины, актинины (все вместе составляют 25% от всех белков миофибрилл).
Миозин
Отличается большим содержанием глутаминовой кислоты. Имеет отрицательный заряд. Он связывает ионы Са++ и Mg++. В присутствии Са++ миозин обладает активностью АТФ-азы. В присутствии Mg++ миозин связывает АТФ и АДФ. Способен взаимодействовать с актином.
Молекула миозина длинная – 160 нм и тонкая (ширина её – 2 нм), представляет собой две полипептидные цепи. Есть т.н. головки миозина.
Актин
Имеет три формы.
- мономерная форма: G–актин (глобулярная структура, глобулы полярные), связывается с АТФ;
- димерная;
- полимерная.
Мономеры могут соединяться в присутствии АТФ в димеры (G+G+АТФG-АТФ-G+ Фн), из димеров могут образовываться полимеры: F–актин (от «фибрилла»).