Занятие 7. Мышечная ткань

Цель занятия: изучить морфофункциональные особенности различных видов мышечной ткани у млекопитающих, сопоставить строение мышечной ткани

упозвоночных и беспозвоночных животных.

1.Неисчерченная мышечная ткань млекопитающих

(окраска гематоксилин-эозином)

На малом, затем на большом увеличении изучить и зарисовать гладкомышечные клетки в продольном и поперечном сечении. Обратить внимание на палочковидную форму ядер клеток на продольном сечении и округлую на поперечном сечении мышцы. При изучении препарата необходимо помнить, что на поперечном срезе мышечной ткани ядра видны лишь в части клеток, а именно в тех, в которых они попали в плоскость сечения.

Ядра клеток располагаются в центре. Органеллы общего назначения – в основном, митохондрии – сосредоточены около полюсов ядра. АГ и шероховатая ЭПС развиты слабо. Филаменты актина образуют вытянутую продольно трехмерную сеть. Концы филаментов скреплены друг с другом и с плазмалеммой сшивающими белками. Мономеры миозина располагаются рядом с актиновыми филаментами. Плазмолемма образует небольшие углубления – кавеолы (из белка кавеолина), которые рассматриваются как аналоги Т-канальцев.

Механизм сокращения аналогичен таковому в скелетной мышце, но скорость скольжения филаментов и скорость гидролиза АТФ в 100-1000 раз ниже, чем в скелетной мускулатуре.

При возбуждении клетки Cа2+ поступает в цитоплазму миоцита не только из саркоплазматичекого ретикулума, но и из межклеточного пространства. Ионы Cа2+при участии белка кальмодулина активируют фермент (киназу миозина), который переносит фосфатную группу с АТФ на миозин. Головки фосфорилированного миозина приобретают способность присоединяться к актиновым филламентам. Полимеризованный миозин взаимодействует с актином. При прекращении сигналов со стороны нервной системы миозин деполимеризуется, актино-миозиновые комплексы распадаются. Таким образом, акто-миозиновые комплексы существуют в гладких мышщах только на момент сокращения.

Скорость удаления ионов кальция из саркоплазмы значительно меньше, чем в скелетной мышце, в результате чего расслабление происходит очень медленно. Гладкие мышцы совершают длительные тонические сокращения и медленные ритмические движения. Вследствие невысокой интенсивности гидролиза АТФ гладкие мышцы оптимально приспособлены для длительного сокращения, не приводящего к утомлению и большим энергозатратам.

Между группами клеток располагаются ретикулярные, эластические и тонкие коллагеновые волокна, образующие эндомизий.

58

2. Исчерченная мышечная ткань языка кролика (окраска железным гематоксилином)

При малом, затем при большом увеличении изучить и зарисовать мышечные волокна, идущие в трех взаимно перпендикулярных направлениях. Структурной единицей исчерченной мышечной ткани является мышечное волокно – симпластическое многоядерное образование, состоящее из миосимпласта и миосателлоцитов, покрытых общей базальной мембраной. Симпласт снаружи покрыт сарколеммой (комплекс из плазмалеммы и базальной мембраны), под ней расположены многочисленные ядра, у полюсов которых сосредоточены органеллы общего назначения – АГ и гранулярная ЭПС. На продольном разрезе ядра светлые, палочковидные, на поперечном разрезе симпластов они имеют округлую форму.

В области сарколеммы в больших количествах находится дистрофин, поддерживая целостность мембраны. Структурные изменения в сарколемме приводят к дегенерации цитоплазматических компонентов, усиленному входу ионов калия внутрь волокон, что вызывает гибель миофибрилл Сократительный аппарат мышечных симпластов представлен поперечнополосатыми миофибриллами и занимает основную часть миосимпласта. Структурной единицей миофибриллы является саркомер. Саркомер включает полный A-диск (анизотропный, темный, содержит актин и миозин) и несмежные половинки I-дисков (изотропные, светлые, представлены только актином). Миофибриллы окружены анастомозирующими петлями агранулярной ЭПС. Соседние саркомеры имеют общую пограничную структуру – Z-линию, или телофрагму. Протяженность одного саркомера – от телофрагмы до телофрагмы. Z-линия представляет собой темную полосу по центру I-диска. Она построена в виде сети из молекул белка ά-актинина. С этой сетью связаны концы актиновых филаментов. Они от Z-линий идут к центру саркомера, но не доходят до его середины. Филаменты актина объединены с Z- линией и нитями миозина нерастяжимыми молекулами небулина. Посредине темного диска расположена светлая полоса H, представленная только нитями миозина. В центре ее расположена сеть из миомезина, образующая M-линию (темная полоска). В узлах M-линии закреплены концы миозиновых филаментов. Другие их концы направляются в сторону телофрагм и располагаются между молекулами актина, но до самих Z-линий не доходят. Вместе с тем эти концы фиксированы по отношению к Z-линиям гигантскими растяжимыми молекулами белка титина.

Миозиновые нити более толстые, а актиновые нити тонкие. Диаметр толстых нитей равен примерно 15-17 нм, а диаметр тонких – около 6-7 нм. В саркомерах они расположены параллельно и в большей или меньшей степени перекрываются. Взаимодействие миозина и актина приводит к образованию актомиозинового комплекса. Молекула миозина состоит из двух α-спиралей. Миозин имеет как фибриллярную структуру, так и глобулярную на отдельных участках (головки миозина). Эти головки равномерно распределены вдоль толстой нити и обладают ферментативной активностью. Этими участками молекула миозина соединяется с соответствующими участками актина. С

59

миозином может взаимодействовать лишь одна из форм актина (F-актин), которая является полимером G-актина. Молекула F-актина напоминает нитку бус, где отдельные фрагменты – молекулы глобулярного актина.

Вотличие от миозина, где имеются выступающие участки – головки миозина, актин не имеет выступов на поверхности, участки связывания расположены по всей длине актиновых филаментов. Контакт толстых нитей с тонкими вызывает гидролиз АТФ. Миозин обладает высоким сродством к АТФ и способен самостоятельно расщеплять АТФ, однако в присутствии актина АТФазная активность миозина значительно возрастает. Освобождающаяся при гидролизе АТФ энергия приводит к изменению конформации головки миозиновой молекулы, что, в свою очередь, приводит к возникновению механической силы. Так химическая энергия переходит в механическую энергию мышечного сокращения.

Цистерны агранулярной ЭПС (саркоплазматической сети) содержат ионы кальция. У млекопитающих на границе A- и I-дисков канальцы сети располагаются поперечно (а не продольно), образуя расширения – терминальные, или латеральные цистерны (L-каналы). С поверхности симпласта плазмалемма образует идущие внутрь T-трубочки, служащие для проведения возбуждения внутрь симпласта. T-трубочка и окружающие ее два L-канала образуют мышечную триаду.

Миозин связывается с актином при участи вспомогательных регуляторных белков тропомиозина и тропонина C. Именно тропонин является местом связывания кальция. Тропонин, взаимодействуя с тропомиозином, образует комплекс, прикрепленный к актину.

Триггером мышечного сокращения является высвобождение кальция из цистерн под действием нервного импульса. В состоянии расслабления концентрация ионов кальция в саркоплазме очень низка и составляет ниже 10-7 М. При увеличении концентрации элемента до 10-6 М и выше создаются условия для соединения актина с миозином и расщепления АТФ актомиозиновым комплексом.

Затем головка миозиновой молекулы тянет за собой актиновую молекулу в сторону M-линии. Z-линии сближаются, саркомер укорачивается. Энергия мышечного сокращения высвобождается за счет АТФ и АДФ. Роль АТФ-азы выполняет миозин, источником АТФ являются митохондрии.

Прекращение нервного импульса сопровождается обратным движением кальция, который переносится из саркоплазмы в пузырьки (цистерны) саркоплазматического ретикулума, где его концентрация достигает 10-3 М. Этот процесс, представляющий кальциевый насос (Са2+-АТФаза), энергетически обеспечивается расходом АТФ. Таким образом, распад АТФ имеет место как в период сокращения, так и в период расслабления мышцы.

Врезультате мышечного сокращения мышца укорачивается, но длина как миозиновых, так и актиновых филаментов остается неизменной. Это может быть только при взаимном скольжении толстых и тонких нитей. Полагают, что конформационные изменения миозиновых головок приводят к их перемещению

60

в новые центры связывания на актиновом филаменте. Миозиновые филаменты втягиваются в промежутки между актиновыми филаментами.

Рис. 15. Схема строения саркомера

1 – линия Z; 2 – линия M; 3 – филаменты актина; 4 – филаменты миозина; 5 – фибриллярные молекулы титина

На продольных разрезах в волокнах видны светлые (изотропные) и темные (анизотропные) диски (соответственно I- и A-диски). Расположенные пучками миофибриллы на поперечных срезах симпластов выглядят в виде точек, находящихся в центре мышечного волокна. Мышечные волокна отделены друг от друга тонкими прослойками рыхлой неоформленной соединительной ткани, называемой эндомизием. Мышца снаружи покрыта слоем соединительной ткани – перимизием. На рисунке отметить продольно и поперечно срезанные мышечные волокна, ядра симпластов, сарколемму, саркоплазму, поперечные срезы миофибрилл, изотропные и анизотропные диски, эндомизий, перимизий.

3. Исчерченная сердечная мышечная ткань лошади (окраска гематоксилин-эозином)

При малом увеличении рассмотреть исчерченную сердечную мышцу, встречающуюся на разрезе в различных сечениях. Между функциональными волокнами, образованными цепочками кардиомиоцитов, неупорядоченно расположены прослойки рыхлой неоформленной соединительной ткани.

При большом увеличении рассмотреть и зарисовать продольный срез. На продольном срезе найти кардиомиоциты, вставочные диски в виде темных полосок (границы миоцитов) с разнообразными контактами, изотропные и анизотропные диски. Поперечные участки выступов соседних кардиомиоцитов соединены друг с другом интердигитациями, десмосомами и промежуточными контактами, боковые поверхности выступов объединяются нексусами.

Для кардиомиоцитов характерно наличие как триад (T-трубочка и два L- канала), так и диад. T-трубочки располагаются на уровне Z-линий.

61