- •Введение
- •1.1. Аминокислоты Протеиногенные аминокислоты
- •1.2. Строение белков
- •1.3. Свойства белков
- •Классификация белков в организме
- •1.4. Обмен белков
- •Распад белков
- •Метаболизм аминокислот
- •1.5. Основные термины темы
- •Вопросы и задания
- •Углеводы. Обмен углеводов
- •Классификация углеводов
- •Альдозы
- •Альдозы
- •2.2. Обмен углеводов Катаболизм углеводов
- •Катаболизм гликогена
- •Распад глюкозы
- •2.3. Основные понятия и термины темы
- •Вопросы и задания
- •Липиды. Обмен липидов
- •Наиболее распространенные природные жирные кислоты
- •Классификация липидов
- •Простые липиды
- •Сложные липиды
- •Обмен липидов
- •Катаболизм липидов
- •Основные понятия и термины темы
- •Вопросы и задания
- •Цикл трикарбоновых кислот
- •4.1. Общая схема цикла трикарбоновых кислот
- •4.2. Стехиометрия цикла трикарбоновых кислот
- •4.3. Пируват – дегидрогеназный комплекс – организованная система ферментов
- •5. Ферменты - специфические белки
- •5.1. Свойства ферментов
- •Строение ферментов
- •5.3. Номенклатура ферментов
- •5.4. Классификация ферментов и характеристика некоторых групп
- •5.5. Методы выделения и очистки ферментов
- •6. Гормоны
- •6.1. Механизм действия гормонов
- •6.2. Основные гормоны человека
- •. Гормоноиды
- •6.4. Применение гормонов
- •7.Витамины
- •7.1. Общие представления о витаминах
- •7.2. Методы определения витаминов
- •7.3. Классификация витаминов
- •7.4. Антивитамины
- •7.5. Значение витаминов
- •8. Нервная система
- •9. Обмен веществ и энергии в живых организмах
- •9.1. Превращение химической энергии в организме
- •9.2. Некоторые аспекты биоэнергетики
- •9.3. Метаболизм
- •9.4. Методы изучения обмена веществ
- •9.5. Регуляция обмена веществ
- •10. Гемоглобин
- •10.1. Строение гемоглобина
- •10.2. Функциональные свойства гемоглобина
- •10.3. Метаболизм гемоглобина
- •10.4. Методы определения концентрации гемоглобина
- •10.5. Генетика гемоглобина
- •Заключение
- •Библиографический список
- •Оглавление
- •6.1. Механизм действия гормонов……………………124
- •9.2. Некоторые аспекты биоэнергетики………………199
- •3 94026 Воронеж, Московский просп., 14
ФГБОУ ВПО « Воронежский государственный технический университет»
О.Н. Болдырева
сТАТИЧЕСКАЯ
И ДИНАМИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ
Утверждено Редакционно-издательским советом
университета в качестве учебного пособия
Воронеж 2012
УДК 546.07.
Болдырева О.Н. Статическая и динамическая биохимия: учеб. пособие / О.Н. Болдырева. Воронеж: ФГБОУ ВПО «Воронежский государственный технический университет», 2012. 234 с.
В учебном пособии изложены вопросы о гормонах и витаминах в химических реакциях обмена веществ.
Издание соответствует требованиям Федерального государственного образовательного стандарта высшего профессионального образования по направлению подготовки бакалавров 201000 «Биотехнические системы и технологии», профилям «Биотехнические и медицинские аппараты и системы», «Менеджмент управления качеством в здравоохранении», дисциплине «Биохимия».
Учебное пособие подготовлено в электронном виде в текстовом редакторе MS Word 2003 и содержится в файле «Стат. и динам. биохимия.doc».
Табл. 2. Ил. 9. Библиогр.: 12 назв.
Рецензенты: сектор медико-биологических проблем Межвузовского центра трансфера технологий (руководитель д-р мед. наук, проф. В.М. Усков);
канд. хим. наук, доц. В.П. Горшунова
© Болдырева О.Н., 2012
© Оформление. ФГБОУ ВПО
«Воронежский государственный технический университет», 2012
Введение
Бурное развитие биохимии в конце ХХ века укрепило позиции этой науки в качестве фундамента для развития многих направлений в биологии и медицине. Биохимия раскрывает законы жизнедеятельности организмов на молекулярном уровне. Подготовка квалифицированного специалиста направления «Биотехнические системы и технологии» требует глубокого овладения знаниями процессов обмена белков, углеводов и липидов в организме человека. Кроме того, овладение биохимическими знаниями является основой для изучения других специальных дисциплин.
Учебное пособие соответствует Федеральному государственному образовательному стандарту для естественно-гуманитарного факультета технических вузов. Учебное пособие подразделяется на три главы, каждая глава посвящена одной теме и содержит основные сведения по изучаемым вопросам.
В первой главе рассматриваются вопросы строения и обмена белков, которые являются основным строительным материалом различных биологических структур клеток организма.
Вторая глава посвящена вопросу строения и обмена углеводов – наиболее распространенные соединения, используемые в процессе жизнедеятельности клетки.
Третья глава содержит сведения о липидах, которые в структурном отношении являются сложными эфирами жирных кислот и разнообразных спиртов. Обновление липидов тканей и органов организма требует предварительного внутриклеточного ферментативного их гидролиза.
Для лучшего усвоения биохимических знаний студентами после каждой главы помещен словарь основных понятий и терминов, а также контрольно-проверочные вопросы, что помогает закреплению материала, делает процесс обучения более доступным, самостоятельным и прочным.
БЕЛКИ
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами; этот термин введён в 1838 г. и образован от греч. слова proteos – первостепенный.
Белки составляют значительную часть тканей живого организма: до 25% сырой и до 45 – 50% сухой массы. Они содержат 50 – 59% углерода, 6,5 – 7,3% водорода, 15 – 18% азота, 21 – 24% кислорода, до 2,5% серы. Для большинства белков характерна довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы) по сравнению с другими элементами. Этот показатель используют для расчёта количественного содержания белка. Для этого массу азота, найденную при анализе, умножают на коэффициент 6,25 (100:16 = 6,25).
В составе некоторых белков обнаруживают фосфор, железо, цинк, медь и другие элементы.
1.1. Аминокислоты Протеиногенные аминокислоты
Структурными блоками или мономерами белков служат α-аминокислоты L-ряда (см. табл.1). Общая формула α-аминокислот имеет следующий вид:
H
|
R – C – COOH
|
NH2
Выделенное звено формулы α-аминокислоты является неизменным для всех протеиногенных
Таблица 1
Протеиногенные аминокислоты
Формула |
Название |
Сокращённое обозначение |
H2N – CH2 – COOH |
Глицин |
гли |
H3C – CH – COOH | NH2 |
Аланин |
ала |
H3C CH – CH – COOH H3C | NH2 |
Валин |
вал |
H3C CH – CH2 – CH– COOH H3C | NH2 |
Лейцин |
лей |
H3C – CH2 – CH – CH – COOH | | CH3 NH2 |
Изолейцин |
иле |
HOOC – CH2 – CH – COOH | NH2 |
Аспарагиновая кислота |
асп |
O C – CH2 – CH– COOH H2N | NH2 |
Аспарагин |
асн |
HOOC – CH2 – CH2 – CH – COOH | NH2 |
Глутаминовая кислота |
глу |
O C – CH2– CH2 – CH– COOH H2N | NH2 |
Глутамин |
глн |
HO – CH2 – CH – COOH | NH2 |
Серин |
сер |
Продолжение табл.1
Формула |
Название |
Сокращённое обозначение |
H3C – CH – CH – COOH | | OH NH2 |
Треонин |
тре |
HS – CH2 – CH – COOH | NH2 |
Цистеин |
цис |
H3C – S – CH2 – CH2 – CH – COOH | NH2 |
Метионин |
мет |
NH2 – C – CH2 – CH2 – CH2 – CH – COOH | | | NH NH2 |
Аргинин |
арг |
NH2–C–CH2–CH2–CH2–CH2–CH– COOH | NH2 |
Лизин |
лиз |
N – C – CH2 – CH – COOH | | | | | HC CH NH2
N | H |
Гистидин |
Гис |
HN – CH – COOH | | H2C CH2
CH2 |
Пролин |
про |
– CH2 – CH – COOH | NH2
|
Фенилаланин |
фен |
Окончание табл.1
Формула |
Название |
Сокращённое обозначение |
H O – – CH2 – CH – COOH | NH2 |
Тирозин |
тир |
CH
HC C – C – CH2 – CH – COOH | | | | | | HC C CH NH2
CH N | H |
Триптофан |
три |
аминокислот, его можно назвать аминокислотным блоком. Аминокислоты различаются по структуре бокового радикала (R), а, следовательно, и по физико-химическим свойствам, присущим этим радикалам.
В некоторых белках встречаются редкие аминокислоты (оксипролин, -карбоксиглутаминовая кислота, гидроксилизин, 3,5-дийодтирозин и др.), которые являются производными тех же 20 протеиногенных аминокислот.
Аминокислоты относятся к амфотерным электролитам: рассмотрим амфотерность аминокислот на примере аланина.
H H
| |
H 3C – C – COOH H3C – C – COO-
| |
NH2 N+H3
Недиссоциированная Диполярная форма
форма анилина анилина
Взаимодействие диполярного иона с кислотой можно выразить следующей схемой:
H H
| |
H3C – C – COO- + Н H3C – C – COOH
| |
N+H3 N+H3
Превращение диполярного иона в щелочной среде:
H H
| |
H 3C – C – COO- + НO- H3C – C – COO- + H2O
| |
N+H3 N+H3
По кислотно-основным свойствам аминокислоты делят в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала на три группы: кислые, основные и нейтральные.
К кислым относятся аминокислоты с карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая кислоты. К основным относятся аминокислоты лизин, аргинин и гистидин, имеющие в боковом радикале группировку с основными свойствами: аминогруппу, гуанидиновую и имидазольную группы. Все остальные аминокислоты – нейтральные, так как их боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.
Следовательно, аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд, зависящий от рН-среды. Значение рН-среды, при котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой и является одной из важнейших констант, характеризующих аминокислоту.
По биологическому значению аминокислоты
подразделяются на заменимые, полузаменимые и незаменимые.
Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве. К ним относятся глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин.
Полузаменимые аминокислоты образуются в организме, но в недостаточном количестве. Для организма человека такими аминокислотами являются тирозин, аргинин, гистидин.
Незаменимые аминокислоты в организме человека не синтезируются, поэтому они должны поступать с пищей. Незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, триптофан.
Аминокислотный состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его биологической функцией.