17. Структура и свойства активного центра ферментов. Разнообразие и свойства кофакторов.

Активный центр –область фермента, где происходит связывание и превращение субстрата, располагается в поверхностных слоях белка и формируется при скручивании молекулы в третичную структуру.

Отдельные участки АК (OH-группа серина, ионы металлов) сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра.

В основном активный центр помещается в углублениях на поверхности белка, часто в месте стыка доменов.

В активном центре выделяют два участка:

- центр связывания– отвечает за присоединение субстрата.

- каталитический – вступающий в химическое взаимодействие с субстратом.

Кофактор — небелковый компонент сложных ферментов, каталитически неактивны, не проявляет специфичность. Ф-ции:, участие в формирование акт. центров, промежуточный переносчик атомов или функ. групп.

Кофакторы:

1. Кофермент (растворимые, нековал. связь)- легко отделяется от апофермента. Производные витаминов

2. Простетическая группа (нерастворим, ковал. связь)- прочно связанный с апоферментом

Кофакторы – производные органических соединений: алифатического (глутатион), ароматического (убихинон) и гетроциклического ряда

Все кофакторы делят на три группы:

1. окислительно-восстановительных процессов: ФАД, липоевая кислота, глутатион, убихинон. Связаны с классом оксидоредуктаз

2. переноса атомов и функ. групп: фосфаты сахаров, коэнзим А, фолиевая кислота. Связаны с классом трансфераз

3. процессов синтеза, изомеризации: тиаминдифосфат, биотин, глутатион.

Большинство органических кофакторов являются производными водорастворимых витаминов. Кофакторами часто выступают ионы различных металлов.

21. Классификация и номенклатура ферментов. Структурно-функциональная характеристика ферментов различных классов.

Ферменты – белки, выполняющие функции катализа хим реакции. Существуют простые и сложные ферменты.

Простые ферменты - образованы только АК– например пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холофермент) имеют апофермент - белковую часть молекулы (в свободном виде не обладает ферментативной активностью) и небелковый компонент – кофактор (участие в формирование акт. центров, стабилизация апоферманта).

«Правила номенклатуры ферментов», состоит из 4 цифр, где 1 цифра - класс фермента, 2 - (подкласс) определяет природу преобразуемой группы, 3 (подподкласс) уточняет природу дополнительных участников реакции, 4 – порядковый номер фермента в данной подгруппе.

Общий перечень классов ферментов:

1. оксидоредуктазы –ускоряют ОВР. Оксидазы (переносят протоны и электроны на атомы кислорода). Редуктазы (переносят протоны и электроны от одного компонента к другому без передачи их на атомы кислорода)

Кофакторы: 1) НАД+, 2) НАДФ+; 3) ФАД+, 4) убихинон.

2. трансферазы –ускоряют реакции переноса функц групп. Кофакторы: 1) тетрагидрофолиевая кислота; 2) пиридоксальфосфат; 3) коэнзим А.

3. гидролазы –ускоряют реакции гидролитического распада. Наиболее важны: 1) эстеразы, ускоряющие реакции гидролиза сложных эфиров (липазы); 2) гликозидазы, ускоряющие реакции гидролиза гликозидов и углеводов, 3) пептид-гидролазы, ускоряющие реакции гидролиза белков, пептидов.

4. лиазы –ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи или присоединение.

5. изомеразы –ускоряют перестройки в пределах одной молекулы. Мутазы – изомеразы, участвующие во внутримолекулярном переносе функциональных групп.

6. лигазы (синтетазы) –ускоряют синтез органических соединений из активированных за счет распада АТФ исходных продуктов.