Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
GEK_1-90_2023.doc
Скачиваний:
34
Добавлен:
19.05.2023
Размер:
664.58 Кб
Скачать
  1. Типы ферментативного катализа и причины высокой каталитической активности ферментов. Теории ферментативного катализа.

Теория ферментативного катализа:

По Фишеру: субстрат подходит к ферменту (т.е. к АЦ), как ключ к замку.

По Кошланду: субстрат изменяет конформацию АЦ фермента, делая ее подходящей (рука-перчатка).

Модель «Дыбы»: при связывании молекула субстрата деформируется, т.е. активируется

Типы ферментативных реакций:

  1. Тип "пинг-понг" – фермент сначала взаимодействует с субстратом А, отбирая у него какие-либо химические группы и превращая в соответствующий продукт. Затем к ферменту присоединяется субстрат В, получающий эти химические группы.

  2. Тип последовательных реакций – к ферменту последовательно присоединяются субстраты А и В, образуя "тройной комплекс", после чего осуществляется катализ.

  3. Тип случайных взаимодействий – субстраты А и В присоединяются к ферменту в любом порядке, неупорядоченно, и после катализа отщепляются.

Причинами высокой каталитической активности ферментов являются:

  1. сорбционные взаимодействия функциональных групп, входящих в

АЦ фермента и субстрата – ускорение реакции в 107 раз и более;

  1. полифункциональный катализ – ускорение реакции в 103 раз и более;

  2. эффекты микросреды АЦ (повышенная микровязкость, пониженная диэлектрическая сопротивляемость).

  1. Основные пути и механизмы регуляции активности ферментов in vivo. Аллостерическая регуляция активности ключевых ферментов метаболических путей.

Эффективность катализа в клетке может регулироваться 2 путями: 1. Изменения количества катализатора 2. Регулирование активности фермента.

Способами регуляции активности уже синтезированных ферментов являются:

1. регуляция путем посттрансляционной ковалентной модификации молекулы фермента. Изменяется конформация молекулы. В результате этого активность фермента увеличивается или уменьшается.

Виды: 1) фосфорилирование и дефосфорилирование; 2) метилирование и деметилирование;3) гликозилирование и дегликозилирование.

2) регуляция ограниченным протеолизом Некоторые ферменты ЖКТ и плазмы крови, синтезируются в виде неактивных форм и активируются в результате гидролиза пептидных связей, что приводит к отщеплению части белковой молекулы предшественника. В оставшейся части происходит конформационная перестройка и формируется АЦ фермента.

3. Белок-белковое взаимодействие регуляция специфическими белками.

4. Изменение физико-химических условий внутриклеточной среды Для каждого фермента существует определенный узкий интервал рН среды, температуры и др.

5.Аллостерическая регуляция

С аллостерическим центром фермента могут связываться низкомолекулярные вещества – эффекторы. В результате взаимодействия с эффектором изменяется пространственная структура фермента, приводит к изменению активности фермента.

Аллостерические эффекторы бывают:  ингибиторы – снижают активность;  активаторы – повышают активность.

Аллостерическая регуляция активности ключевых ферментов –форма регуляции интенсивности метаболических путей. Эффекторы - метаболиты процессов. Скорость зависит от концентрации веществ, использующихся или образующихся в реакциях. Аллостерические ферменты очень быстро реагируют на малейшие изменения внутреннего состояния клетки.