То есть в структуре α-аминокислот, входящих в состав белков, за исключением глицина, имеется асимметрический (хиральный) α-угле- родный атом, поэтому они существуют в виде двух энантиомеров (L– и D-аминокислот) и обладают естественной оптической активностью:

D- аланин

L– аланин

Все протеиногенные аминокислоты (участвующие в синтезе белка) относятся к L-ряду (кроме глицина).

Некоторые природные α-аминокислоты (изолейцин, треонин) имеют два асимметрических атома углерода и, соответственно, существуют в виде двух пар энантиомеров. α-аминокислоты – кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде.

9.2. Классификации аминокислот

Классифицируют аминокислоты по разным признакам: по химическому строению, по участию в синтезе белка in vivo, по кислотноосновным свойствам, по потребности организмов в данной аминокислоте (биологической ценности).

9.2.1. Классификации аминокислот по биологической ценности

Основным источником α-аминокислот для живого организма служат поступающие с пищей белки животного и растительного происходения. Многие α-аминокислоты синтезируются и самим организмом. Аминокислоты, которые не синтезируются в организме и должны поступать извне, называются незаменимыми (эссенциальными).

Незаменимые аминокислоты – их 8: валин, лейцин, изолейцин,

треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин.

Условно незаменимые аминокислоты: аргинин, глутамин,

гистидин.

136