рядом с которым находятся Сα атомы, которые могут вращаться вокруг связей С–Сα и N–Сα.
9.11.2 Вторичная структура полипептидной цепи
Кроме первичной структуры полипептидной цепи существует более высокий уровень её структурной организации – вторичная структура: пространственное расположение цепи (конформация), фиксированная водородными связями.
Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами. Наиболее распространенным элементом вторичной структуры является правая α-спираль, как это было показано Полингом (Рис. 9.6) и в виде "гармошки" – β- складчатого слоя (β-структура) (Рис. 9.7).
Пептидная цепь в α-спирали изгибается винтообразно. В одном витке спирали содержится в среднем 3,6 аминокислотных остатка. В одном белке, как правило, одновременно присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении.
Рис. 9.6 Вторичная структура полипептидной цепи, α-спираль
158
В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.
параллельные
антипараллельные
Рис. 9.7 Вторичная структура полипептидной цепи, β-структура
Коллаген – фибриллярный белок, составляющий основу межклеточного вещества соединительной ткани, представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Каждым третьим аминокислотным остатком является глицин; также часто встречающимися являются аминокислотыпролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин.
9.11.3 Третичная структура белков
Третичной структурой белка называется трехмерное расположение полипептидной цепи в пространстве с фиксированными относительно друг друга частями полипептидной цепи.
Третичная структура белков формируется благодаря:
•Ковалентным связям (между двумя остатками цистеина – дисульфидные мостики):
159
дисульфидный мостик
Так, в молекуле инсулина, состоящей из 2-х полипептидных цепей ( А21+Б30), имеется три дисульфидных мостика:
•Ионным связям между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков ( между –COO– H3N+– группами):
•Водородным связям между полярными незаряженными радикалами:
160
• Гидрофобным взаимодействиям между алкильными иарома-
тическими радикалами:
Схематически принцип формирования третичной структуры приведен на рис (9.8).
гидрофобное
взаимодействие
полипептидная
цепь
водородная
связь
дисульфидный
мостик
ионная
связь
Рис. 9.8 Схема формирования третичной структуры молекулы белка
161
Четвертичная структура– способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичнойструктурой с формированием единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования(Рис.9.9; 9.10)
(а) |
(б) |
Рис. 9.9 Третичная структура молекулы (а)миоглобина и (б) четвертичная структура молекулы гемоглобина
первичная
структура
вторичная
структура
β− складчатый слой
α− спираль
третичная четвертичная
структура структура Рис. 9.10 Уровни структурной организации белка
162