- •6. ОСНОВНЫЕ КЛАССЫ КАРБОНИЛЬНЫХ СОЕДИНЕНИЙ 89
- •ПРЕДИСЛОВИЕ
- •ВВЕДЕНИЕ
- •1. КЛАССИФИКАЦИЯ ОРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ
- •1.2.1 Радикало-функциональная номенклатура
- •1.2.2 Систематическая (заместительная) номенклатура
- •1.3 Вопросы и упражнения для самопроверки:
- •2. ИЗОМЕРИЯ. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ОРГАНИЧЕСКИХ МОЛЕКУЛ
- •2.1 Структурная изомерия
- •2.2 Стереоизомерия
- •2.2.1.1 Геометрическая изомерия или цис-транс-изомерия один из видов стереоизомерии, возникающий при разном расположении одинаковых заместителей по одну или по разные стороны плоскости π связи или неароматического цикла (Рис.2.1).
- •2.2.1.2 Хиральность.
- •2.2.1.3 Оптическая изомерия. Энантиомеры и диастереомеры
- •2.2.1.4 Относительная и абсолютная конфигурации
- •2.2.2.2 Конформации циклических алифатических соединений. Теория напряжения Байера
- •2.3 Вопросы и упражнения для самопроверки
- •3.1. Образование ковалентных связей
- •3.2.3 Ароматичность
- •3.3 Взаимное влияние атомов в молекуле
- •3.3.1 Индуктивный эффект
- •3.3.2 Мезомерный эффект
- •3.4. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •4. КИСЛОТНОСТЬ ОРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ
- •4.1 Теория Бренстеда-Лоури, протолитическая
- •4.2. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •5. КЛАССИФИКАЦИЯ ОРГАНИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ
- •5.1 Механизмы органических реакций
- •5.2.1 Гидратация алкенов. Роль кислотного катализатора
- •5.2.2 Реакции присоединения к асимметричным алкенам (правило Марковникова)
- •5.2.3 Реакция присоединения к α, β-ненасыщенным карбонильным соединениям
- •5.3.1 Галогенирование бензола
- •5.3.2 Ориентирующее действие заместителей в бензольном ядре. Ориентанты первого и второго рода
- •5.4 Нуклеофильное замещение у насыщенного атома углерода
- •5.5 Механизм и стереохимия реакций элиминирования (Е)
- •5.6 Окисление и восстановление органических соединений
- •5.6.1 Окисление гидроксильных и оксо-групп
- •5.6.2 Окисление непредельных и ароматических соединений
- •5.6.3 Реакции восстановления
- •5.6.4 Обратимые окислительно-восстановительныесистемы
- •5.7. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •6. ОСНОВНЫЕ КЛАССЫ КАРБОНИЛЬНЫХ СОЕДИНЕНИЙ
- •6.1 Способы получения альдегидов и кетонов
- •6.2 Химические свойства альдегидов и кетонов (карбонильных соединений)
- •6.2.1 Реакция альдегидов с нуклеофилами
- •6.2.1.1 Особенности реакций присоединения к альдегидам и асимметричным кетонам
- •6.2.1.2. Реакции присоединения спиртов. Образование полуацеталей и ацеталей
- •6.2.2 Реакции конденсации
- •6.2.2.1 Кето-енольная таутомерия альдегидов и кетонов. Альдольное присоединение
- •6.2.2.2 Кротоновая конденсация или альдольно - кротоновая конденсация
- •6.3 Окисление и восстановление альдегидов и кетонов
- •6.4 Вопросы и упражнения для самопроверки
- •7. КАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ И ИХ ПРОИЗВОДНЫЕ
- •7.1. Основные пути получения карбоновых кислот:
- •7.2. Малоновый синтез карбоновых кислот
- •7.3. Классификация карбоновых кислот
- •7.4 Химические свойства карбоновых кислот
- •7.4.2. Восстановление карбоновых кислот
- •7.4.3. Декарбоксилирование карбоновых кислот
- •7.5. Дикарбоновые кислоты
- •7.6. Угольная кислота и ее производные
- •7.7. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •8. ПОЛИ- И ГЕТЕРОФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
- •8.1. Аминоспирты
- •8.2 Классификация одноосновных гидроксикислот
- •8.2.1 Получение гидроксикислот
- •8.2.2 Специфические реакции гидроксикислот
- •8.3. Многоосновные гидроксикислоты
- •8.4. Оксокислоты
- •8.5 Вопросы и упражнения для самопроверки
- •9. АМИНОКИСЛОТЫ
- •9.1. Изомерия аминокислот
- •9.2. Классификации аминокислот
- •9.2.1. Классификации аминокислот по биологической ценности
- •9.2.2. Классификации аминокислот на основе химического строения аминокислот
- •9.2.2.3. Современная классификация α-аминокислот
- •9.4. Кислотно-основные свойства аминокислот
- •9.5. Способы получения аминокислот
- •9.6. Химические свойства
- •9.7. Специфические реакции α, β, γ, δ-аминокислот
- •9.8. Качественные реакции на аминокислоты, пептиды, белки.
- •9.9. Методы количественного определения аминокислот
- •9.10. Редко встречающиеся аминокислоты
- •9.11.2 Вторичная структура полипептидной цепи
- •9.11.3 Третичная структура белков
- •9.12. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •Классификация углеводов
- •10.1. Моносахариды, классификация
- •10.2. Циклическое строение моносахаридов
- •10.3. Химические свойства моносахаридов
- •10.3.1. Реакции полуацетального гидроксила
- •10.3.3. Окисление и восстановление моносахаридов
- •10.3.4. Изомеризация в щелочной среде
- •10.4. Качественные реакции моносахаридов. Отличительные реакции пентоз и гексоз
- •10.5. Производные моносахаридов
- •10.6. Олигосахариды
- •10.6.1. Химические свойства олигосахаридов
- •10.7. Полисахариды
- •10.7.1. Гомополисахариды
- •10.7.2. Гетерополисахариды
- •10.8. Гликопротеины
- •10.9. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •11. БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
- •11.1. Пятичленные ароматические гетероциклы
- •11.2. Шестичленный ароматический гетероцикл
- •11. 3. Нуклеиновые кислоты (НК)
- •11.3.1 Нуклеозиды
- •11.3.2. Нуклеотиды
- •11.3.3. Нуклеозидциклофосфаты
- •11.3.4. Рибо- и дезокси-рибонуклеиновые кислоты
- •11.4. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •12. ЛИПИДЫ
- •12.1. Высшие жирные кислоты
- •12.2. Классификация омыляемых липидов
- •12.2.1. Простые липиды
- •12.2.1.1.Химические свойства простых липидов
- •12.2.2 Сложные липиды
- •12.2.2.2. Гликолипиды
- •12.3. Неомыляемые липиды
- •12.3.1 Терпены (изопреноиды)
- •12.3.3. Стероиды
- •12.4. Вопросы и упражнения для самопроверки
- •13. Методы, используемые для изучения соединений в органической химии
- •Литература
Денатурация– разрушениеприроднойвысокоуровневойструктуры белка с потерей биологической активности, называется денатурацией. Первичная структура белка при этом сохраняется (Рис.9.11). Поэтому возможна ренатурация, восстановление третичной структуры белка после денатурации (для определенных белков), если условия среды снова станут нормальными.
молекула белка
до денатурации
денатурированный |
восстановление |
белок |
исходной |
|
структуры |
|
белка |
Рис. 9.11 Схема процесса денатурации отдельной молекулы белка
9.12. Вопросы и упражнения для самопроверки
1.Дайте современную классификацию аминокислот, входящих в состав белка. Приведите примеры.
2.Напишите проекционные формулы энантиомеров следующих аминокислот: Иле, Тре, Глу, Гис. Какие из этих аминокислот являются незаменимыми?
3.Напишите формулы аминокислот, отвечающих следующим условиям:
1.содержит изопропильную группу
2.содержит вторичную спиртовую группу
3.содержит тиоловую группу
4.содержит фенильный радикал
163
4.Кислотно-основные свойства аминокислот. При каком значении рН (рН=3, рН=7, рН=13) аспарагиновая кислота будет выглядеть так:
5.Какие вещества получают при декарбоксилировании следующих аминокислот: Гис, Лей, Сер, Три? Укажите условия этих реакций.
6.Напишите формулы двух дипептидов, образованных из фенилаланина и глутаминовой кислоты.
7.Эндорфины являются природными нейротрансмиттерами (обезболивающиеэффекты,подобныеморфину).Исследованияпоказали, что активная часть молекул эндорфина представляет собой пентапептид Тир-Гли-Гли-Фен-Мет. Напишите структурную формулу этого пептида.
8.Напишите реакции для определения N-концевой аминокислоты пентапептида, упомянутого в предыдущем вопросе.
9.Опишите электронную и пространственную структуру пептидной связи. Какие из перечисленных ниже аминокислот расположены преимущественно на поверхности глобулярного белка, а какие - глубоко внутри? Объясните.
1. Валин 2. Лейцин 3. Аспарагиновая кислота 4. Аспарагин
10.Аспартам, используемый в качестве заменителя сахара из-за его высокой сладости, представляет собой метиловый эфир дипептида:
Напишите формулы соединений, образующихся при его полном гидролизе.
11.Напишите структуру следующих трипептидов: Гли-Вал-Иле, Гли- Фен-Лей, Глу-Ала-Мет, Гли-Лиз-Тре, Сер-Цис-Ала, Лиз-Гли-Иле, Фен-Вал-Тир, Фен-Тир-Тре. Дайте схемы определения N-концевой аминокислоты в указанных выше пептидах тиогидантоиновым
164
методом. В каком диапазоне рН (кислом, основном или нейтральном) находится изоэлектрическая точка этих трипептидов?
12.Опишите вторичную структуру белка. Какие взаимодействия определяют α-спираль и β-конформацию белковой молекулы?
13.Опишите форму взаимодействия между пространственно близкими участками белковой молекулы, содержащей лизин и аспарагиновую кислоту. Опишите взаимодействие соседних остатков цистеина в полипептидной цепи. Почему цистеин так важен для формирования третичной структуры? Объясните.
14.Какие нековалентные взаимодействия способствуют образованию третичной и четвертичной структур белка?
Приведите примеры.
165